Peptidbindung

α-Helix

Bei einer α-Helix weisen die Peptid-

bindungen in die gleiche Richtung.
Zwischen zwei Amid-Bindungen liegt
der Tetraeder-Winkel von 109,5°.

Da um die Amid-Bindung keine Drehung

möglich ist, wird die Kette ab der dritten
Bindung in eine helicale Struktur
gezwungen. Diese kann durch Wasser-
stoff-Brücken stabilisiert werden.
Nach vier Aminosäuren ist die erste
Windung geschlossen. Allerdings
überlappen bereits die erste und vierte
Aminosäure. Als Höhe einer Windung
ergeben sich rechnerisch 3,6
Aminosäuren, der Abstand beträgt 0,54
nm.
β-Faltblatt

Bei der Ausbildung eines β-Faltblattes

weisen benachbarte Peptidbindungen
in die entgegengesetzte Richtung. Ab
der dritten Bindung wird die typische
Anordnung deutlich.

Stabilisiert wird das β-Faltblatt erst, wenn

sich eine zweite Peptidkette anlagert.
Zwischen den beiden Kettenabschnitten
bilden sich Wasserstoff-Brücken aus. Ein
β-Faltblatt kann, im Gegensatz zur α-
Helix, nicht aus nur einem Strang
bestehen.
Die Ketten können aus der gleichen
Peptidkette stammen (dies ist der
Normalfall), es können sich aber auch
mehrere Peptide zu einem Faltblatt
zusammenlagern.
Die benachbarten Ketten in einem Faltblatt
können die gleiche Ausrichtung aufweisen oder
aber ent-gegengesetzt laufen: Es gibt parallele
und antiparallele Faltblätter. In beiden Fällen
werden Wasserstoff-Brücken zwischen den
gegenüber-stehenden Peptidbindungen
ausgebildet.
- Die Aminosäure-Sequenz, also die Abfolge der
einzelnen Aminosäuren, wie sie genetisch codiert ist,
nennt man Primärstruktur des Proteins.

- Als Sekundärstrukturen kommen α-Helix und β-

Faltblatt vor.

- Als Tertiärstruktur bezeichnet man die Lage der

gesamten Proteinkette im Raum.

- Lagern sich mehrere Proteine zu einer großen Einheit

zusammen, bilden sie eine Quartärstruktur.
a) rein a-helikales Protein, Myohemerythrin
b) reine b-Faltblattstruktur, Glycosidase
c) a + b-Struktur, Crambin
d) a / b-Struktur, Flavodoxin