Struktur, Aufbau und Funktion von Enzymen

Aktivierungsenergie: (EA) Energiebetrag der benötigt wird (für Reaktion=) um chemische Verbindung
aufzubrechen

Freie Enthalpie: Energie die bei Reaktionsverlauf frei wird

Edukte: Ausgansstoffe/Substrate die in chemischen Reaktionen verwendet werden

Produkte: Endstoffe von chemischen Reaktionen

Enzyme:
- Sind Proteine --- Biokatalysatoren,
- die chemische Reaktionen (Stoffwechselreaktionen in lebenden Zellen)
unterstützen/beschleunigen, (verursachen katalysierte Reaktion)
- weil diese Reaktionen sonst sehr langsam/ineffizient/gar nicht ablaufen würden
(unter physiologischen Bedingungen äußerst langsam / gar nicht ablaufen würden)
- Werden nach der Reaktion nicht verbraucht, liegen am Ende im ursprünglichen Zustand vor
- Katalysiert nur EINE spezifische Reaktion (arbeitet wirkungsspezifisch), kann nicht jeden Stoff
umsetzen
- Jedes Enzym hat spezifisches pH-Optimum.

Warum?

Um chemische Reaktion zu starten muss Aktivierungsenergie aufgewendet werden,

Enzyme senken die Aktivierungsenergie herab,
(sodass Stoffumwandlung unter Körperbedingungen ablaufen können)
Erst dann kann Reaktion ablaufen

Enzyme verändern Reaktionsgeschwindigkeit:

- Durch Herabsetzen der Aktivierungsenergie verändern Enzyme die Geschwindigkeit einer

chemischen Reaktion
- Katalysierte Reaktion verläuft über anderen Reaktionsmechanismus als nichtkatalysierte
Reaktion

Warum sind Enzyme für den Menschen lebensnotwendig?

Lebensnotwendig weil alle Stoffwechselreaktionen in unserem Körper nur möglich durch die Wirkung
der Enzyme sind, die die Reaktionen katalysieren und durch die Herabsetzung der Aktivierungsenergie
bei Körpertemperatur ermöglichen.
Aufbau der Enzyme:

Reaktionsgleichung: E+S – [ES] – E + P

- Enzym und Substrat treffen durch Diffusion rein zufällig aufeinander
- Enzym und Substrat lagern sich kurzfristig zusammen und bilden das Enzym-Substrat-Komplex
- Für katalysierte Wirkung ist das aktive Zentrum verantwortlich
( - Während der Enzym-Substrat-Komplexbildung finden verschiedene Mechanismen statt die für die
enzymatische Reaktion verantwortlich sind)
- Reaktion findet statt, Produkte werden freigesetzt, Enzym ist unverändert

Schlüssel-Schloss-Prinzip:

- Nur spezifisches Substrat (Schlüssel) passt an das Aktive Zentrum des Enzyms (Schloss)
- = Enzyme arbeiten Substratspezifisch
( - Passgenauigkeit mit den Substratstrukturen)
Abhängigkeit der Enzyme von ihrer Umgebung
pH-Wert:
Maß für die Konzentration von Wasserstoff-Ionen in einer Lösung.
Je weniger Wasserstoff-Ionen, desto größer der pH-Wert.
Saure Lösungen (weniger W-I) weisen pH-Wert von weniger als 7.0 und basische (mehr W-I) mehr als 7,0
auf.

Einflüsse auf Enzymaktivität:

- Abhängigkeit von Substratkonzentration:

Je höher Substratkonzentration, desto schneller laufen Umsetzungsreaktionen des Substrates bis zum
Erreichen der max. Reaktionsgeschwindigkeit ab. Jedes Enzym hat Maximalgeschwindigkeit der
Substratumsetzung.
• Niedrige Substratkonzentration – Geschwindigkeit der Substratumsetzung gering, da nicht alle
Enzyme mit Substratteilchen beladen, Wahrscheinlichkeit, dass Enzym und Substrat sich treffen
gering
• Erhöhung der Substratkonzentration – Steigt Wahrscheinlichkeit, dass Substrat auf Enzym trifft
• Hohe Substratkonzentration – Wahrscheinlichkeit zwar hoch, aber Substrate können Enzyme
nicht besetzen, da sich dort Produkt der vorigen Reaktion noch befindet und langsam trennt

- Abhängigkeit von Temperatur:

Temperaturerhöhung um 10 C verdoppelt – verdreifacht Reaktionsgeschwindigkeit chemischer
Reaktionen (Reaktions-Geschwindigkeits-Temperatut-Regel). Bei zu hoher Temperatur denaturieren
Enzyme.

- Abhängigkeit von pH-Wert:

(Zugabe von Säuren und Basen verursacht) Veränderung des pH-Wertes – Beeinflusst die Enzymstruktur.
Wenn sich Enzymstruktur verändert passt die Struktur des Substrates nicht mehr an das aktive Zentrum.
Jedes hat Enzym spezifisches pH-Optimum.

- Einfluss von Enzymgiften:

Enzymgifte beeinflussen Struktur und Wirkungsweise der Enzyme, weil sie das aktive Zentrum
blockieren oder die Enzymaktivität stoppen.
Regulation der Enzymreaktionen

Wenn alle Stoffwechselwege einer Zelle gleichzeitig stattfinden würden wäre das ein chemisches Chaos.
Hohe Konzentrationen eines Stoffwechselprodukts in der Zelle könnten sich anhäufen, deshalb braucht
man Hemmstoffe, um Stoffwechselprozesse zu regulieren.
Die Aktivierung von Hemmungen enzymatischer Reaktionen ermöglicht die Steuerung und Regulation
von Stoffwechselprozessen

Km = Michaelis-Menten-Konstante: Substratkonzentration bei halbmaximaler

Reaktionsgeschwindigkeit, >Halbmaximale Sättigung<
Km, die halbmazimale Sättigung wird immer bei ½ Vmax erreicht.

Ungehemmte Reaktionen Kompetitive Hemmung Allosterische Hemmung

E+S – ES - E + P +S – ES – E+P +S – ES – E+P
E E
+I – EI + I – EI
reversibel reversibel
- Veränderungshemmung - Zwei
durch Konkurrenz eines Bindungsstellen
Substratähnlichen eins für Substrat
Hemmstoffes und eins für Hemmstoff
spezifischen Substrates - Veränderung des
um die Bindung an das aktiven Zentrums
aktive Zentrum durch einen
- Hemmstoff verdrängt Hemmstoff der an
das Substrat der Zweiten
- Solange Hemmstoff an Bindungsstelle des
Enzym gebunden ist, Enzyms gedockt ist.
kann Substrat nicht ran - Enzym kann zwei
- Je höher die verschiedene
Konzentration im räumliche
Vergleich zum Substrat, Strukturen
desto besser Wirkung annehmen
(Konformationsänd
erung des akZ)
- Kann so verändert
werden, dass
Substrate nicht
mehr gebunden
werden können
 - Niedrige Zugabe eines kompetitiven Zugabe eines allosterischen
Substratkonzentration: Hemmstoffs: Hemmstoffs:
Jedes Substrat trifft sofort auf noch Hemmstoff und Substrat Konzentration der aktiven
freies Enzym konkurrieren um Bindungsstelle Enzyme sinkt, aber
- Zunehmende – Substrat wird verzögert katalytische
Substratkonzentration: umgesetzt
Substratmoleküle treffen auf bereits Reaktionsgeschwindigkeit
besetzte Enzyme – - Niedrige im Vergleich mit UgR ist um
Reaktionsgeschwindigkeit steigt Substratkonzentration: konstanten Faktor
nicht mehr linear Verminderung der getauscht
- Hohe Enzymaktivität
Substratkonzentration: - Zunehmende Charakteristika:
Jedes Enzym hat max. Umsatzrate Substratkonzentration: - Km unverändert
erreicht – Reaktionsgeschwindigkeit Wahrscheinlichkeit, dass (weil ½ Vmax bei
steigt nicht mehr Substrat von Enzym gebunden diesem niedriger
wird steigt ist)
- Hohe - Niedrigerer Vmax
Substratkonzentration:
Konkurrenz des Hemmstoffs fällt
kaum noch ins Gewicht

Charakteristika:
- Halbmaximale Sättigung
erst bei höherer
 Substratkonzentration
als UgR
Gleicher Vmax als UgR

Außerdem:

Allosterische Aktivierung: (reversibel)

Steigerung der Enzymaktivität durch Bindung eines Stimulationsstoffes an zweite Bindungsstelle des
Enzyms. Es entsteht eine verbesserte Reaktion.

Irreversible Hemmung:

Anlagerung von giftigen Schwermetallen die Veränderungen des aktiven Zentrums Verursachen die
nicht mehr rückgängig zu machen sind.
Vollständige Struktur der DNA
(primärstruktur der DNA)
Speicherung von allen Erbinformationen in jeder Ihrer Zellen

- DNA ist aus Nukleotiden aufgebaut

- Nukleotiden = Phosphat, Desoxyribose (Zucker), eine Base

- Basen = Adenin, Thymin, Cytosin, Guanin

- Fünf Kohlenstoffatome der Desoxyribose

- Phophat hängt an C5-Atom
- Base hängt an C1-Atom
- Phosphat von Nukleotid 1 hängt an C3-Atom von Nukleotid 2
- Basen und Phosphat über kovalente Bindungen miteinander verbunden
 - Nukleotide sind miteinander in einer Sequenz verknüpft:
Phosphat des einen Nukleotids mit Zucker des anderen Nukleotids
- Nukleotide sind über kovalente Bindungen verbunden und bilden einen DNA-Strang
- Sie sind in unterschiedlicher Reihenfolge miteinander verknüpft, damit man in dieser DNA-
Sequenz Information kodieren kann

Es gibt immer gleich viel Adenin wie Thymin und Guanin wie Cytosin
A=T G=C

- Es gibt zwei DNA-Stränge die anti-parallel zueinander verlaufen (in Form einer Helix)
- Basen miteinander gepaart (komplementäre Basenpaarung) Adenin-Thymin (über zwei
Wasserstoffbrückenbindungen) und Guanin-Cytosin (über drei Wasserstoffbrückenbindungen)
- Ein Strang läuft 5‘-3‘ Richtung, das ander 3‘-5‘ Richtung
Verpackung der DNA
(sekundärstruktur der DNA)

Supercoiling der DNA:

- DNA-Doppelhelix wickelt sich um Histon-Oktamere und bildet

Nukleosomen
- Nukleosomen bilden das Chromatin
- Chromatin spiralisiert sich immer weiter und wird dichter kondensiert
- Kondensierte Chromatin spiralisiert auch – Chromosom-Form
entsteht

(In Interphase liegt Chromatin gelockert vor)

Das Nueklosom:

- Proteine im Nukleosom Histone gennant

- Gibt 8 Histone, zusammen bilden ein Oktamer
- Oktamer wird zweimal von der DNA umwickelt
- Histon H1 verbindet die DNA mir dem Oktamer