ENZYME

Enzyme bewirken Stoffwechsel

Enzyme sind Biokatalysatore
Während den Stoffwechsel finden unzählige chemische Reaktionen statt. Diese
Reaktionen laufen unter Energieumsetzung ab, da das Lösen und Knüpfen chemischer
Bindunden Energieumwandlung erfordert. Deshalb gilt der Grundsatz: Die Reaktionen
laufen nur spontan ab, wenn ihre Ausgangsstoffe mehr Energie enthalten als die
Endprodukte. Spontane Reaktionen können aber so langsam verlaufen, dass sie kaum
wahrnehmbar sind. Eine wässrige Saccharose-Lösung kann jahrelang stehen ohne dass
eine nennenswerte Umsetztung zu den energieärmeren Produkten Glucose und
Fructose erfolgt. Grund: Energiebarriere zwischen Ausgangsstoffe und Endprodukten.
Diese Barriere kann durch Zufuhr (Zuführung) von Energie überwunden werden.
Die Aktivierungsenergie ist die anfängliche Energiezufuhr zum Start der Reaktion und
kann durch Zufuhr von Wärmeenergie bereitgestellt werden.
Damit nicht alle Reaktionen in der Zelle gleichzeitig beschleunigt werden und damit die
Proteine in den Zellen nicht denaturieren (Raumstruktur verlieren) werden, werden die
Stoffwechselreaktionen durch biologische Katalysatoren, Enzymen, in Gang gesetzt.
Die Enzymen setzen die erforderliche Aktivierungsenergie für bestimmte Reaktionen
herab und ermöglichen dadurch dass die Reaktionen bei Körpertemperatur ablaufen.
Und wie alle Katalysatoren, gehen die Enzyme nach der Reaktion unveränder hervor.
Die Enzyme reagieren nur mit einem Ausgangsstoff, der Substrat, sie sind also
substratspezifisch.
Enzyme sind Proteine von einer oder mehreren Polypeptidketten, die dem Enzym eine
individuelle dreidimensionale Gestalt verleihen.
Das aktive Zentrum isr die Region eines Enzyms, wo sich das Substrat bindet. Die
Substratspezifität kann man am aktiven Zentrum beobachten, weil es eine
Wechselwirkung gibt. Das Substrat kann von Zentrum angezogen und gebunden
werden.(Nach dem Schlüssel-Schloss-Modell) (Struktur und Funktion).
Diese Modellvorstellung berücksichtigt aber nicht, dass sich sowohl die Raumstruktur
des Substrat-Moleküls als auch des Enzym-Moleküls durch Wechselwirkung
(wechselseitige Beeinflussung) zwischen aktivem Zentrum und Substrat verändern
kann, deshalb hat man das starre Schlussel-Schloss-Modell um das Modell der
induzierten Passform erweitert. (Struktur und Funktion) Beim Ankleiden passt sich die
Form einer Hose der Körperform an, und verleiht gleichzeitig auch dem Träger eine
bestimmte Form.
Ein Enzym-Substrat-Komplex entsteht durch die Bindung des Substrat-Moleküls an das
aktive Zentrum des Enzym-Moleküls. Dabei befindet sich das Substrat-Molekül in
einem instabielen Zustand, in dem bestimmte Bindungen gespannt oder gelockert sind
und so können diese Bindungen leichter gelöst und andere neu gebildet werden. Und
das Substrat wird dadurch chemisch verändert, zum Beispiel gespalten.
Enzyme sind wirkungs- und reaktionsspezifisch. (Oxidationen und Reduktionen werden
nicht katalysiert)
Aus dem Enzum-Substrat-Komplex werden das Endprodukt und das Enzym freigesetzt.
Das Enzym geht unverändert aus der Reaktion hervor. Es genügen kleine
Enzymmengen um grosse Substratmengen umzusetzen.
Die Enzyme steuern und regeln biochemische Reaktionen in lebenden Zellen. Sie
katalysieren anabole Stoffwechselschritte, aus kleinen Molekülen grosse Moleküle
aufgebaut werden, als auch katabole, aus grossen kleinen. Sie sind damit universelle
Werkzeuge des Stoffwechsels (Steuerung und Regelung).
Aufgaben der Enzyme
Einige zerlegen zum Beispiel Eiweiß, Kohlehydrate und Fette, um dem Körper zu
ermöglichen, die darin enthaltenen Nährstoffe zu verwerten.
Auch das Insulin, das der Mensch benötigt, um aus Zucker und Kohlenhydraten Energie
zu gewinnen, ist ein Enzym. Der Stoffwechsel ist allerdings nicht der einzige
Einsatzbereich von Enzymen. Bei der Wundheilung und im Immunsystem spielen sie
ebenfalls eine wichtige Rolle.
Dabei sind sie an fast allen Stoffwechselprozessen beteiligt, von der Verdauung bis hin
zur Energiegewinnung in der Atmungskette.
Beeinflussung der Enzymaktivität
Die Änderungen der Temperatur und des pH-Wertes beeinflussen und bestimmen die
Aktivität dadurch, dass sie eine Auswirkung auf die Raumstruktur der Enzyme haben.
Die Optimumskurve verdeutlicht den Zusammenhang zwischen der Aktivität eines
Enzyms und der Temperatur. Bei steigenden Temperaturen steigt die
Reaktionsgeschwindigkeit. Bei einer Temperaturerhöhung um 10 º führt es im
allgemeinem zu einer Verdoppelung der Reaktionsgeschwindigkeit. Man spricht von
der Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel (RGT-Regel). Die Substrat- und
Enzymmoleküle bewegen sich schneller und die Wahrscheinlichkeit, dass sie
aufeinandertreffen ist grösser , sodass die Bildung von Enzym-Substrat-Komplexe
schneller geht und es ein höherer Stoffumsatz gibt.
Beim Temperaturoptimum erreicht ein Enzym die höchste Aktivität
Bei zu höher Temperatur verringert sich die Enzymaktivität wieder, weil sich die
Enzym- und Substrat-Moleküle zu schnell bewegen und das aktive Zentrum keine
Substrate verbinden kann. Die Bewegung der Polypeptidkette im Enzym-molekül
nimmt zu und die Wechselwirkungen der Aminosäurereste der Polypeptidketten
werden zerstört und somit wird auch die Raumstruktur des Enzyms verändert (Das
Enzym denaturiert) und kann seine Funktion nicht mehr leisten (Biomoleküle sehr
wichtig für Enzyme).
Mit einer Optimumkurve kann man auch die Abhängigkeit der Enzymaktivität und des
pH-Wertes veranschaulichen. Jedes Enzym zeigt ein charakteristischen pH-Wert-
Optimum. Mit der Abweichung von diesem pH-Wert wird die Enzymaktivität
verringert. Wenn man den pH-Wert erniedrigt lagern sich dann H+-Ionen an negativ
geladene Aminosäurereste des Proteins. Somit werden sie ungeladen und können
nicht mehr mit anderen geladenen Bereichen der Polypeptidkette in Wechselwirkung
treten. Das Enzym denaturiert und kann seine Funktion nicht mehr erfüllen. (Struktur
und Funktion)
Cofaktoren
Neben den umzusetzenden Substrat benötigt das Enzym weitere Bestandteile für die
Katalyse, die Cofaktoren.
Die Cofaktoren teilt man nach ihrer chemischen Struktur in zwei Klassen ein:
Die anorganischen Metall-Ionen (Eisen-,Kupfer- oder Mangan-Ionen) Sie stabilisieren
häufig die Raumstruktur von Enzymen oder helfen mit, das Substrat zu binden.
Die Coenzyme sind die organische Moleküle. Sie können dauerhaft an das aktive
Zentrum des Enzymes gebunden oder sich dauerhaft mit dem Substrat anlagern. Die
Coenzyme geben im Verlauf der Enzymreaktion Elektronen, Protonen oder chemische
Gruppen an das Substrat ab oder sie nehmen diese vom Substrat auf. Die Coenzyme
werden auch Cosubstrate gennant, weil sie wie Substrate verändert werden. Daher
müssen sie für eine zweite enzymatische Reaktion regeneriert werden. Wichtige
Coenzyme sid ATP (diet als Energieübertrager) und NAD+ (dient für die
Übertragungvon Protonen und Elektronen und wird aus Vitamin Niacin gebildet).
Ein Apoenzym ist ein Proteinanteil eines Enzyms, von dem ein Cofaktor (Cofaktoren)
entfernt wurde.
Reaktionsgeschwindigkeit und Hemmung der Enzymaktivität
Um die Geschwindigkeit enzymalkatalysierten Reaktionen zu ermitteln (herausfinden),
kann man die Menge an Produkte, die pro Zeiteinheit gebildet wird, bestimmen. Bei
Versuchen stellt man fest, dass die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer konstanten
Enzymmenge und konstanten Reaktionsbedingungen von der Konzentration des
Substrats abhängt. Die Geschwindigkeit der Reaktion, mit steigender
Substratkonzentration, nimmt zu und nähert sich asymptotisch am Sättigungswert.
Bei geringer Substratkonzentration liegen wenige Enzym-Substrat-Komplexe vor und
die Reaktionsgeschwindigkeit ist niedrig. Mit steigender Substratkonzentration nimmt
auch die Wahrscheinlichkeit für das Zusammentreffen vo Enzy- und Substanz-
Moleküle zu. Die Reaktiosgeschwindigkeit ist grösser.
Wenn alle Enzym- und Substratmoleküle als Enzym-Substrat-Komplex vorkommen hat
man die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht. Wenn die Substratkonzentration
weiterhin erhöht wird, lässt sich die Reaktionsgeschwindigkeit nicht mehr steigern, da
Enzyme weiterhin ihre Zeit bracht um die Substrate zu binden und umzusetzen. Nur
durch eine Erhöhung von Enzym-Moleküle ist die Steigerung der
Reaktionsgeschwindigkeit möglich.
Die Enzymaktivität und damit auch die Reaktionsgeschwindigkeit können durch
Hemmstoffe (Inhibitore) beeinflusst werden.
Bei der kompetitiven Hemmung ähnelt der Inhibitor dem natürlichen Substrat und
konkurriert mit diesem um die Besetzung des aktiveb Zentrums. Wenn ein Inhibitor
gebunden ist, wird er nicht umgesetzt und wird wieder gelöst aber er verringert die
Geschwindigkeit der Enzymreaktion.
Bei nichtkompetitiven Hemmung besteht dem Inhibitor und dem Substrat keine
Ähnlichkeiten und der Inhibitor bindet sich auch dadurch nicht mehr am aktiven
Zentrum sondern an einer anderen Stelle des Enzyms und verursacht dadurch eine
Änderung an der Raumstruktur nicht mehr Arbeitsfähig. Diese Art von Inhibitoren
binden sich dann sofort an anderen Enzymen und es wird dann auch die Anzahl an
aktiven Enzymen verringert und die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird dann
gehemmt. Die Hemmende Wirkung kann auch nicht durch eine höhere
Substratkonzentration aufgehoben werden, denn hier konkurrieren Inhibitor und
Substrat nicht.
Bei iner irreversible Hemmung können kompetitive und nichtkompetitive Inhibitoren
dauerhaft an einem Enzym gebunden sein. (Dies passiert beim Antiniotikum Penicilin).
Schwermetallionen wirken als Enzymgift, weil sie es ausserhalb des aktiven Zentrums
machen und damir wird die Raumstruktur verändert.
Enzymregulation
Zellen können ihren Stoffwechsel an den jeweiligen Bedarf anpassen. Sie können
Enzyme neu bilden und die vorhandenen abbauen. Wenn man zB. zu viel Alkohol
einnimt vermehren sich dan alkoholabbauende Enzyme. Beim Glucosenabbau werden
dagegen vorhandene Enzyme durch erhöhte Glukosenkonzentration in ihrer Aktivität
beeinflusst. Zuständig dafür sind allosterische Enzyme. Diese Enzyme besitzten ein
aktives Zentrum und ein regulatorisches Zentrum bei denen Effektoren gebunden sind,
die die Enzymaktivität beeinflussen. Positiver Effektor: veränder räumliche Gestalt des
Enzyms, sodass Substrat besser im aktiven Zentrum binden kann (steigt
Enzymaktivität). Bei negativen Effekt tretet der entgegengesetzten Effekt (weniger gut
binden ) . Die Effektoren regulieren den Stoffwechsel.
Die Allosterische Enzymen befinden sich in Schlüsselpositionen der Reaktionsketten
des Stoffwechsels und regulieren Schlüsselenzyme. Die A.E. werde aber auch wieder
von der Substratkonzentration reguliert (bei höherer S.K wirken die positiven
Effektoren (Substratinduktion)).
Die Endprodukte einer Stoffwechselkette können allosterische Enzyme regulieren.
Wenn die Konzentration an Produkte sehr hoch ist, wirken sie als negative Effektoren
und verringern die Geschwindigkeit ihrer eigenen Synthese um eine Überproduktion
von Stoffen zu vermeiden. (Endprodukthemmung)