Sie sind auf Seite 1von 14

Enzyme Einstieg: Versuch 2Reagenzglser mit Strkelsung + Iod-Kaliumiodidlsung Zu einem Reagenzglas Zugabe von Speichel blaue Farbe verschwindet

nach kurzer Zeit

Speichel

In welchen Nahrungsmitteln ist Strke enthalten?

z.B Getreide, wichtiger Bestandteil unserer Nahrung liefert Energie

Warum nehmen wir Stke zu uns?

Strkemolekle sind Makromolekle, die in dieser Form von unserem Krper nicht genutzt werden knnen Was geschieht mit der Strke in unserem Krper? sie wird in kleine Bruchstcke, Di-und Monosaccharide zerlegt, dann ins Blut aufgenommen und zu den Zellen zur Energiegewinnung transportiert Welche Schlussfolgerung lsst sich daraus ziehen, dass die blaue Farbe verschwindet? Speichel enthlt einen Stoff, der die Strkespaltung frdert. Durch Analyse z.B. mit Elektrophorese, kann ein Protein identifiziert werden, das fr die enorme Reaktionsbeschleunigung verantwortlich ist: die Amylase. Wie nennt man Stoffe, die Reaktionen beschleunigen? Katalysatoren

Substanzen, im Organismus, die entsprechend der Amylase als Reaktionsbeschleuniger fungieren, nennt man Enzyme. Sie wirken als Biokatalysatoren (Reaktionsbeschleuniger)

Die Wirkung von Enzymen Enzyme: Substanzen im Organismus, die als Reaktionsbeschleuniger fungieren. Sie wirken als Biokatalysatoren (Reaktionsbeschleuniger)

Ablauf einer enzymkatalysierten Reaktion

Substrat- und Wirkungsspezifitt Folie aus Schrdel S 58 Enzyme sind substratspezifisch, d.h. sie verbinden sich nur mit einem ganz bestimmten Substrat. Schlssel-Schloss Prinzip

Andere Substrate knnen in der Regel nicht gebunden werden. Bei der Reaktion eines Enzyms mit einem Substrat tritt ein Teil des Enzymproteins, das aktive Zentrum, mit dem Substratmolekl in enge Wechselwirkung.

Aufgrund der Eigenschaft des aktiven Zentrums katalysiert ein Enzym nur eine von mehreren mglichen Reaktionen des Substrats, das Enzym ist wirkungsspezifisch So kann z.B eine Aminosure unter Abspaltung von NH3 zur Ketosure oxidiert oder CO2 von ihr abgespalten oder ihre NH2- Gruppe auf Oxalessigsure bertragen werden, je nachdem welches Enzym an der Umsetzung beteiligt ist. Schema: E + S ES E + P E= Enzym S= Substrat ES = Enzym-Substrat-Komplex P= Produkt

Die Bindung des Substratmolekls erfolgt ber Ionenbindungen, Dipolkrfte und Wasserstoffbrcken. Von der Art der chemischen Reaktion hngt es unter anderem ab, mit welcher Geschwindigkeit Enzyme ihre Substrate umsetzten.

Abhngigkeit der Enzymaktivitt

Abhngigkeit der Enzymwirkung Arbeitsblatt 1. pH-Abhngigkeit Enzyme sind dem pH-Wert des Milieus in dem sie leben angepasst. Sie haben ein pHOptimum, bei dem die Enzymaktivitt am grten ist. Tertirstruktur kann von pH beeinflusst werden. Einige AS reagieren als schwache Basen oder Suren. Glutaminsurerest in neutralem oder alkalischem Milieu geladen in saurem ungeladen, Dies hat Auswirkungen auf die Konformation 2. Temperaturabhngigkeit Die Temperatur beeinflusst sowohl die Reaktionsgeschwindigkeit als auch die Konformation des Enzyms. Tertir- und Quartrstrukturwird durch Wasserstoffbrckenbindungen und V.d.W. Krfte aufrecht erhalten. Knnen durch thermische Bewegung der Molekle beeinflusst werden Es kann dabei (meist oberhalb 70C) zu irreversiblen Denaturierung von Enzymen kommen. Doch selbst geringe nderungen knnen ber graduelle Vernderungen der schwachen Bindungenim Molekl zu einer graduellen Vernderung der Enzymaktivitt fhren. Damit lsst sich erklren warum einige Enzyme bereits bei Temperaturen inaktiv werden, bei denen eine Denaturierung ausgeschlossen ist. Diese Temperaturgrenzen sind artspezifisch. Folie Fr Mensch Temp von 40C gefhrlich (42C tdlich). Fr Vgel sind 40C Normaltemp. Ein antarktischer Fisch der bei 1,9C lebt stirbt bereits bei 6C 3.Abhngigkeit von der Substratkonzentration Sttigungskurve: Steiler Anstieg der Kurve: Niedrige Substratkonzentration Molekle knnen sofort umgesetzt werden Abflachung der Kurve: hohe Substratkonzentration: Enzymmolekle sind besetzt, Substratmolekle in Wartestellung Kapazitt der Enzyme voll ausgelastet.

Konstanter Wert:

Hemmung der Enzymwirkung kompetitiveHemmung : Hemmung durch eine mit dem Substrat konkurrierende Verbindung nicht kompetitive Hemmung: z.B. durch Schwermetallionen (Hg+, Pb2+) sie binden an viele Enzymproteine und inaktivieren sie dadurch irreversibel allosterische Hemmung: Durch reversible Bindung eines Effektors kommt es zur Konformationsnderung am aktiven Zentrum des Enzyms Systematik von Enzymen Hefe enthlt ein Enzym, das Zucker spalten kann. Versuch 1: Fllt man Hefepresssaft in ein Cellophansckchen, so rinnt ein Teil der Flssigkeit durch die engen Poren des Cellophans hindurch.Die groen Eiweimolekle werden zurckgehalten. Versuch 2: Rckstand im Sckchen: nicht mehr in der Lage Zucker zuspalten Versuch 3: durchgelaufenes Filtrat: nicht mehr in der Lage Zucker zuspalten Versuch 4: kippt man Rckstand und Filtrat zusammen, wird die Fhigkeit Zucker zu spalten grtenteils wieder hergestellt Folie Was folgt daraus? Offenbar ergeben zwei Bauteile zusammen das aktive Enzym 1. Eiwei = Apoenzym = Holoenzym 2. Wirkgruppe = Coenzym Die meisten Enzyme sind Proteine Ein Teil der Enzyme ist aufgebaut aus 1. Protein = Apoenzym = Holoenzym a) fest mit Apoenzym verbunden = prosthetische Gruppe b) kann vom Apoenzym abdissoziieren = Coenzym Sie bertragen bestimmte Moleklgruppen

2. Wirkgruppe =

Coenzyme sind nicht substratspezifisch, sie werden whrend der Reaktion verndert Zwischen Coenzymen keine chemische Verwandtschaft

Viele Coenzyme bestehen aus einem Vitamin der B-Gruppe. Wir mssen die Vitamine, die Vorstufen der Coenzyme aufnehmen Wichtigste Aufgabe: Transport von Moleklgruppen z.B. Wasserstoff-, Phosphat-, Acetylgruppen Metallionen als Cofaktoren: Spurenelemente Benennung der Enzyme. Die Substrat- und Wirkspezifitt der Enzyme macht man sich bei ihrer wissenschaftlichen Benennung zunutze. Danach setzt sich der Name eines Enzyms zusammen aus - der Bezeichnung des Substrats, - der Bezeichnung der Reaktion, die das Enzym katalysiert, - der Endung ase, die allen Enzymnamen gemeinsam ist. Als Beispiel fr ein so korrekt benanntes Enzym kann die Succinatdehydrogenase dienen. Sie berfhrt im Citratzyklus (-> S. 104) Succinat durch Abspaltung zweier Wasserstoffatome, also Dehydrogenierung, in Fumarat. Neben diesen wissenschaftlichen Namen existieren gerade fr viele bekannte und verbreitete Enzyme historische Bezeichnungen, die noch immer blich sind. Die Verdauungsenzyme Pepsin (von griech. pepsis: das Kochen), Trypsin (von griech. tryein: aufreiben) und Chymotrypsin (von griech. chymos: Saft, Speisebrei) sind dafr Beispiele. Einteilung der Enzyme in Gruppen. Nach einer internationalen bereinkunft werden die Enzyme zu Gruppen zusammengefasst. Fr die Zuordnung zu einer bestimmten Gruppe ist die Art der Reaktion entscheidend, die von dem jeweiligen Enzym katalysiert wird ( Tabelle unten). Eine sehr groe Gruppe bilden die Hydrolasen, das sind Enzyme, die eine Substratspaltung unter Einlagerung von Wasser katalysieren. Zu dieser Gruppe gehren zum Beispiel smtliche Verdauungsenzyme (> S. 88). Innerhalb der groen Gruppe der Hydrolasen werden Untergruppen unterschieden. So gibt es Proteasen und Peptidasen, die die Peptidbindungen von Proteinen und Polypeptiden hydrolytisch spalten, und Amylasen, die die Hydrolyse von Strkemoleklen vornehmen, sowie Lipasen, die die Esterbindung zwischen Glycerin und Fettsuren in Fetten hydrolysieren. International gltige Einteilung der Enzyme

Enzymgruppe 1. Oxidoreduktase n 2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen

5. Isomerasen

Art der katalysierten Beipielenzym Reaktion Beschreibung alle Reduktionen oder Malatdehydrogenase oxidiert Malat im Oxidationen von Citratzyklus zu Oxalacetat, dabei Substraten wird NAD^ zu NADH reduziert Hexokinase bertragung bestimmter Hexokinase bertrgt im l. Schritt der ehem. Gruppen (z. B. Glykolyse eine Phosphatgruppe von Methyl-, Amino-) von ATP auf Glucose, es entstehen einem Substrat auf ein Glucose-6-phosphat und ADP ; anderes Spaltung des alle Verdauungsenzyme, bewirken die Substrats durch Einlgen Hydrolyse von verschiedensten Lysozym eines Wassermolekls Makromoleklen nichthydrolytische Aldolase spaltet in der Glykolyse eine Spaltung von Moleklen C-C- Bindung von Fructose-l,6bisphosphat katalysieren Phosphoglyceromutase wandelt whrend der Umlagerungen innerhalb Glykolyse 3-Phosphoglycerat in von Moleklen 2-Phosphoglycerat um Verknpfung zweier DNA-Ligase kann DNA-Strnge Molekle unter Verbrauch reparieren oder ringfrmige DNAdes Energietrgers ATP Molekle bilden, hufig in der Gentechnik eingesetzt

6. Ligasen

Zusammenfassung Enzyme: (D) Enzyme sind: alle in der lebenden Zelle gebildeten Stoffe, die in der Lage sind, an der Umsetzung anderer Stoffe mitzuwirken und dabei die Reaktion zu beschleunigen. Sie sind ihrer chemischen Natur nach Proteine mit Nichtproteinkomponenete (prosthetische Gruppe) Proteide. Sie sind wegen ihrer Eigenschaft als Katalysatoren biochemischer Reaktionen die wichtigste Proteingruppe. Die Enzymwirkung ist: a) temperaturabhngig b) pH-abhngig c) substratspezifisch: nur bestimmte Substrate passen an die Bindungsstelle des Enzymmolekls d) wirkungsspezifisch: aus mehereren thermodynamische mglichen Reaktionen kann das Enzym nur eine katalysieren. e) konzentrationsabhngig: Reaktionsgeschwindigkeit ist linear abhngig von der Enzymkonzentration. (theoretisch)

Hekto Enzyme des Krpers S.D.