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Katalysierte und nicht katalysierte Reaktionen

Aufgaben:
1. Stellen Sie eine katalysierte und eine unkatalysierte Reaktion in einem
Energiediagramm dar.

2. Begründen Sie, welche


Bedeutung die geringe
Aktivierungsenergie der Reaktion
in Gegenwart der Katalase für
die Zelle hat.

- senken die Aktivierungsenergien von chemischen Reaktionen


- beschleunigen biochemische Reaktionen in Organismen
- verbrauchen sich bei der Reaktion nicht
Aufbau von Enzymen
Ablauf einer enzymatischen Reaktion
Schlüssel-Schloss-Prinzip

 Modellhafte Darstellung der Substratspezifität von Enzymen


Klassifizierung von Enzymen
Oxidoreduktasen
 katalysieren die Oxidation und Reduktion von Substraten (Molekülen)
Transferasen
 katalysieren die Übertragung von funktionellen Gruppen von einem Substrat auf das
andere
Hydrolasen
 katalysieren die Spaltung von Substraten mithilfe von Wassermolekülen
Lyasen
 katalysieren die Spaltung von Substraten ohne Verwendung von Wasser
Isomerasen
 katalysieren Isomerisierungs-Reaktionen, d.h. die Umwandlung von Molekülen
(Substraten) in andere Isomere Formen (gleiche Summenformel unterschiedliche
Anordnung (Strukturformel)
Ligasen
 katalysieren die Bindung zwischen Substraten unter ATP-Verbrauch

 nach ihrer Wirkspezifität


Molekulare Partner
 Coenzyme
(übertragen z.B. Wasserstoffatome, Elektronen oder chemische
Stoffe aufs Enzym, sind nicht fest am Enzym gebunden)
Beispiele: NAD+, FAD, Coenzym A, ATP
(Nahrung: Vitamine)
 prosthetische Gruppen
(organische Gruppe, die dauerhaft ans Enzym gebunden ist)
Beispiele: Häm, Retinal
 Cofaktoren
(Spurenelemente/ Ionen, die fest mit dem Enzym verbunden sind)
Beispiele: Zn2+,Ni2+
(Nahrung: Spurenelemente in Nüssen, Speisesalz, Mineralwasser, Fleisch, Fisch, Eigelb,
Leber, Vollkorngetreide, Aprikosen, Soja, grünes Blattgemüse)
Aufbau von Enzymen
 Proteine bestehen aus  Anziehungskräfte
Aminosäuren (20 zwischen
verschiedene) Wasserstoffbrücken-
bindungen
 diese sind durch
Peptidbindungen zu  dadurch bilden sich
Polypeptidketten Muster , die
verknüpft Sekundärstruktur
 die Aminosäuresequenz a)  - Helix
ergibt die Primärstruktur b) β - Faltblatt
eines Proteins
 intramolekulare
Wechselwirkungen
 mehrere führen zu weiteren
Polypeptidketten, die räumlichen Strukturen
sich zusammenlagern und zur Tertiärstruktur
bilden die
Quartärstruktur der a) Ionenverbindungen
Proteine b) Van-der-Waals-Kräfte
c) Disulfidbrücken
d) Wasserstoffbrücken
Denaturierung von Proteine
Körpertemperatur

Entwickeln Sie ein Experiment, wie sich


die Temperaturabhängigkeit von
Enzymen nachweisen lässt.
RGT-Regel

 Je höher die Temperatur ist, desto schneller verlaufen chemische Reaktionen.


Die RGT-Regel ist eine Faustregel, die für fast alle chemischen und
physiologischen Reaktionen anwendbar ist. Sie besagt, dass sich bei einer
Temperaturerhöhung von 10 K die Reaktionsgeschwindigkeit verdoppelt bis
vervierfacht.
Kältebedingte
Denaturierung
der Enzyme

Hitzebedingte
Denaturierung
der Enzyme

Optimum

Maximum
Minimum
Präferendum
Denaturierung bei Fieber

Vor einer Denaturierung von Zellproteinen, z. B. bei erhöhter


Temperatur, schützen sich Zellen zusätzlich durch die sog. Hitzeschock-
Antwort: vereinfacht gesagt bilden sich dann Hitzeschockproteine, die
vielerlei nützliche Funktionen haben:
 sie stabilisieren und schützen andere Proteine
 sie regen die Immunzellen, insbesondere Makrophagen an (sog.
Fresszellen, die Bakterien und Viren "fressen" bzw. eliminieren)
 sie regen die Produktion neuer Immunzellen an
Nicht die Infektion löst das Fieber aus, sondern der Körper selber. Die
Eindringlinge (Bakterien, Viren, Pilzsporen) sind eher daran interessiert,
dass der Körper in einem normalen Zustand verbleibt, damit sie sich
besser ausbreiten können.
Alles gut verdaut?
Erläutern Sie, mit welchen Auswirkungen eines pH-
Werts von pH 3,0 im Bereich des Dünndarms für den
α - Amylase
menschlichen Körper zu rechnen ist.

Warum sind mit welchen Auswirkungen zu rechnen.


Liegt der pH-Wert der Umgebung außerhalb des
pH-Optimums eines Enzyms, verändert sich dessen
Raumstruktur durch der pH-bedingten
Veränderung der elektrischen Ladung der
Seitengruppen der Aminosäuren im aktiven
Zentrum des Enzyms. Das Enzym denaturiert. Die Pepsin
Aktivität der Enzyme Pankreas-Lipase und Trypsin
sinkt , da sich die Substrate nicht binden können.
Werden die Eiweiße durch Trypsin nicht gespalten, pH 3,0
können diese nicht aufgenommen werden.
Folgen können der Abbau der Muskelmasse sein. Pankreas-Lipase
Pankreas-Lipase kann im Fall eines sauren pH-
Werts im Dünndarm die Fette nicht spalten. Es
Trypsin
kommt zu Fettstuhl, Blähungen und Beschwerden
im Dickdarmbereich.