Seide Proteine in der Biomembran Hörner

Proteine findet man in vielen Bereichen mit den unterschiedlichsten Funktionen

Muskeln (Aktin und Myosin) Antikörper Haare

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 Aminosäuren

Aminogruppe (NH2) Carboxygruppe (COOH)

R stellt den Rest/freies Radikal dar, also die spezifische Eigenschaft der Aminosäure

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 Aminosäuren

 Es gibt zwanzig
verschiedene Aminosäuren
in Polypeptiden, die an
Ribosomen synthetisiert
werden

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 Aminosäuren

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 Bildung eines Peptids

Aufgabe (EA):
Erklären Sie das Entstehen von
Peptidbindungen.

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 Peptidbindungen
Aufgabe (EA): Erstellen Sie mit Hilfe des Arbeitsblattes „Aminosäuren“ folgende
Peptidbindungen.
a.) Erstelle eine Peptidbindung aus der Aminosäure Glycin und Alanin.
b.) Erstelle eine Peptidbindung aus der Aminosäure Methionin und Asparagin.
Aufgabe (PA): Kontrollieren Sie mit ihrem Banknachbarn ob das Ergebnis gleich ist und
diskutieren Sie Unterschiede.
Differenzierungsaufgabe (EA/PA): Wiederholen Sie die Aufgabe mit folgenden Beispielen:
c.) Erstelle eine Peptidbindung aus der Aminosäure Serin und Glutamin.
d.) Erstelle eine Peptidbindung aus der Aminosäure Methionin und Cystein.
Beliebige Sequenzen von Aminosäuren lässt enorme Vielfalt an Polypeptiden (und
Proteinen) entstehen.

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 Aminosäuren
 Aminosäuren sind Monomere
 Zwei Aminosäuren bilden ein Peptid
 Mehrere Aminosäuren bilden ein Polypeptid
 Polypeptide bestehen aus unterschiedlichen
Kombinationen der 20 Aminosäuren
 Die meisten Organismen verwenden in einem
genetischen Code die gleichen 20 Aminosäuren

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 Aminosäuresequenz

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 Aminosäuresequenz
o Die Aminosäuresequenz von Polypeptiden wird von Genen kodiert

Ablesen der DNA

mRNA wird aus dem Bildung der

Zellkern transportiert Aminosäure-
sequenz an den
Ribosomen (fehlt
hier)

Bildung eines
Polypeptids
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 Aminosäuresequenz
Aufgabe (EA):
Erstellen Sie die Aminosäure-sequenz
folgender Aminosäuren, indem sie
die jeweiligen drei Buchstaben
zusammensetzen. (siehe 2 Folien
vorher)
Isoleucin; Alanin; Tyrosin; Valin;Lysin;
Cystein; Leucin; Glycin; Methionin,
Prolin; Glycin; Asparagin; Alanin;
Valin; Tyrosin; Tyrosin; Histidin;
Isoleucin; Serin, Phenylalanin;
Glutamin; Glycin; Methionin;
Glycin; Tryptophan; Isoleucin;
Asparagin

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 Die verschiedenen Strukturebenen von Proteinen bzw.
Peptiden
Primärstruktur
Aminosäuresequenz
Aminosäuresequenzen
Aminosäuresequenzen
bestimmt die
werden gefaltet und
dreidimensionale
lagern sich zusammen
Gestalt eines Proteins

Die Sequenz und die Anzahl der Aminosäuren in einem

Polypeptid ergeben sich aus der Primärstruktur
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 Sekundärstruktur
-Faltblatt

Beispiele für
Aminosäurensequenzen

Zwischen den
 - Helix
Strukturen herrschen
Wasserstoffbrücken-
bindungen zur
Stabilisierung

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 Tertiärstruktur und Quartärstruktur

Tertiärstruktur: Weitere Faltung in Quartärstruktur: Zusammenlagerung

eine dreidimensionale Struktur von mehreren Polypeptidketten

Polare und nichtpolare Aminosäuren sind für die zwischen R-Gruppen gebildeten
Bindungen relevant
 Disulfidbrückenbindungen, Wasserstoffbrückenbindungen und
Ionenbindungen
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 Beispiele für Quartärstrukturen
 - Untereinheit

Prosthetische Gruppe: eine Nicht-Protein- Eisenion

Komponente, die an ein Protein gebunden ist
und eine katalytische Wirkung hat.
Hämgruppe
- Untereinheit
Hämoglobin
Die Hämgruppe ist eine prosthetische
Kollagen Gruppe und bildet mit dem Eisenion
Besteht aus drei Polypeptidketten ein konjugiertes/funktionierendes Protein
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
Proteine - Funktionen
Lebende Organismen synthetisieren viele verschiedene Proteine mit einer großen Vielfalt
verschiedener Funktionen
Beispiele:
 Rubisco:
 Enzym der Fotosynthese zur Kohlenstoffdioxidfixierung
 Insulin:
 Hormon zur Glucoseregulierung aus den β-Zellen der Bauchspeicheldrüse
 Immunglobuline:
 Antikörper des Immunsystems  Für die spezifische Abwehr
 Rhodopsin:
 Sehpigment in der Netzhaut
 Kollagen:
 Festigkeit in Knochen, Sehnen und Bändern; Wand der Blutgefäße
 Spinnenseide:
 Spinn- und Raupenfäden; (stärker als Stahl)

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 Die Proteine im Ei
denaturieren
Ab Temperaturen über 40°C wird
die Tertiär- und Quartärstruktur
zerstört.
d.h. Wenn ich ein Spiegelei esse, ist das Protein in seiner Struktur verändert aber die
Bestandteile (Aminosäuren) werden trotzdem aufgenommen.

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 Denaturierung
Proteine denaturieren durch Hitze oder durch Abweichung des pH-Werts vom
Optimum

 Die Proteine verändern ihre Struktur und werden dadurch funktionslos!

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 Proteine
 Ein Protein kann aus einem einzigen Polypeptid oder aus mehreren
miteinander verbundenen Polypeptiden bestehen

Proteom:
 Die Gesamtheit aller Proteine eines Organismus
 Das Proteom ist spezifisch und unverwechselbar für jeden
Organismus

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 Die Erforschung des Proteoms und die Erzeugung von Proteinen in
Zellen bieten zahlreiche Produktionschancen für die
Nahrungsmittel-, pharmazeutische Industrie und andere
Industriezweige
 Entnahme von Humanblut für immunbiologische, pharma-zeutische
und anthropologische Studien  Problem?
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 Proteine/Eiweiße
Aufgabe (GA4):
Erstellen Sie ein Schema mit folgenden Begriffen:
 Carboxygruppe; Aminogruppe; Kondensation; Rest/Radikal
 Aminosäuresequenz; Aminosäuren
 Hitze; pH-Wert; Rubisco; Insulin; Rhodopsin; Immunglobuline
 Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur
 Kollagen; Spinnenseide; Hämoglobin; α-Helix; β-Faltblatt;
Peptidbindung
 Polypeptid; Wasserabspaltung; Monomer; Polymer
 Alanin; Leucin; Histidin; Methionin
 Denaturierung; Proteom; Proteomik

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