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Chemie KA 3 Zusammenfassung

(2. Attempt)
Aminosäuren

Gesundheit
Minimumgesetz: Jede Aminosäure in ausreichenden Maße im Körper vorhanden sein

Aufbau von Aminosäuren:

Nachweis von Kohlenstoffs

Erhitzen einer Aminosäure in einem Reagenzglas.

Da Rauchbildung und Schwarzfärbung : Kohlenstoff vorhanden

Nachweis von Wasserstoff

Watesmopapier in Kontakt mit Aminosäure bringen

Da Watesmopapier Farbwechsel von weiß nach blau: Wasserstoff enthalten

Nachweis von Stickstoff

Natronlauge und Aminosäure gemeinsam in ein Becherglas geben und erhitzen. Dann
Indikatorpapier ins Glas halten.

Da Farbwechsel des Indikatorpapiers von orange nach grün: Stickstoff ist enthalten

→Aminosäuremoleküle sind aus Sauerstoff, Wasserstoff, Stickstoff und manchmal auch aus schwefel
aufgebaut

Strukturformel von Aminosäuren

In der Natur kommen kommen nur L-Aminosäuren vor. Das alpha-C-Atom ist immer ein
Chiralitätszentrum (außer bei Glycin)

Glycin (Aminosäure): C5H2O2N α-Amino-Ethansäure


Aminosäuren und der PH-Wert

In der Zwitterionenform ist die Summe der Ladungen gleich Null

Die Aminosäuren liegen in der Zwitterionenform vor, da die saure funktionelle (Carboxygruppe) mit
der basischen funktionellen Gruppe (Aminogruppe) reagieren.

In der Natur kommen Aminosäuren nur geladen vor

Ammoniumgruppe (NH3+)

Carboxylatgruppe (COO-)

Zwitterionen bilden Ionengitter bzw. Salzgitter und haben aufgrund der Starken Ionenbindungen sehr
hohe Siedetemperaturen.

Säure/Base -Eigenschaften

Zwitterionen = Protonendonatoren = Protonenakzeptoren

Niedriger PH-Wert (saure Lösung) → COO- nimmt ein Proton auf (Zwitterion → Kation)

Hoher PH-Wert (alkalische Lösung) →NH3+ gibt Proton ab (Zwitterion → Anion)

Isoelektrischer Punkt

Der PH-Wert, bei dem die Konzentration der Zwitterionen am höchsten ist.

Die Carboxylgruppe ist stärker als die ammoniumgruppe. Sie reagiert deshalb stärker sauer und gibt
somit früher ein Proton ab

Je mehr Carbocxy- /latgruppen desto niedrige ist der Isoelektrische Punkt

Je mehr Ammonium/Aminogruppen desto höher isoelektrische Punkt

Die Aminosäuren besitzen unterschiedliche isoelektrische Punkte, da die sie verschieden Reste
besitzen, welche sich auf die Protonierung und Deprotonierung von auswirken

Aufgrund der starken intramolekularen Anziehungskräften von Zwitterionen sind diese unlöslich?

Die Peptidbindung (Messomerie der Peptidbindung nochmal anschauen)


Sie entsteht, wenn zwei Aminosäuren durch eine Kondensationsreaktion miteinander reagiert

Hierbei reagiert jeweils die Carboxygruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der Anderen
Aminosäure

Dabei wird Wasser abgespalten (Kondensation)

Es gibt di- und tri- Peptide (2 und 3 Amiosäuren)

4-10 Aminosäuren: Oligopeptide

10-100 Aminosäuren: Polypeptide

Aminosäureanzahl > 100: Proteine

Die Abgrenzung der Proteine von den Polypeptiden durch die Aminosäurenanzahl ist ungeeignet.
Man sollte es lieber mit Hilfe der biologischen Funktionen machen. Polypeptide haben keine
biologischen Funktionen. Proteine sind Aminosäurepolymere, mit definierter biologischer Funktion

Am einen Ende ist immer eine Aminogruppe und am anderen immer eine Carboxylgruppe

Formal: Die freie Aminogruppe ist links (N-terminal) und die freie Carboxylgruppe nach rechts (C-
terminal)

- 2 hoch n = anzahl der Enantiomere

Wir beschäftigen uns nur mit den 20 proteinogenen Aminosäuren

Es gibt neutrale Aminosäuren, polare Aminosäuren, saure Aminosäuren und basische Aminosäuren

Alle Aminosäuren bis auf Glycin sind optisch aktiv, dass C2 Atom ist hier immer asymmetrisch und
stellt ein Chiralitätszentrum dar.

Aminosäuren deren Moleküle keine weiteren funktionellen Gruppen besitzen, reagieren weder
alkalisch noch sauer.
Nach dem Alphabet angeordnet

Stammname ist: ist die Säure ( Bsp. -propansäure)

Davor kommt dann nach dem Alphabet, die Stelle an welchem C Atom was ist (Bsp. 2,3- Diamino-)
Cyclosporin A

Cyclosporine: nichtpolare, zyklische Oligopeptide

Keine proteinogenen Aminosäure

Das bedeutendste ist Cyclosporin A (C62H111N11O12), bestehend aus 11 Aminosäuren

Molekulargewicht: 1202,61

Schmelzpunkt: 148-151 C

Hydrophob und lipophil

Lagert sich in den T-Lymphozyten an bestimmten Rezeptoren an

Interleukin 2 kann dadurch nicht mehr von den T-Zellen hergestellt werden

Führt zur Hemmung von T- Lymphozyten und deshalb für verminderte Tätigkeit des Immunsystems

Die Methylreste am Stickstoffatom bewirken, dass ein enzymatische Abbau im Körper stattfinden
kann.

Proteinstrukturen

Primärstruktur

Die Art, Anzahl-Anordnung (Reihenfolge) (3 A`s) der Aminosäuremoleküle in einem Protein

Sekundärstruktur

Räumliche Struktur

Entsteht durch intramolekulare Wasserstoffbrücken zwischen der C = 0- und der N – H- Gruppe einer
anderen Peptidgruppe bzw. zwischen den polaren Peptidgruppen.
Alpha Helix

Intramolekulare Wasserstoffbrücken

Kommt häufig vor wenn die Reste lang (>5) sind

Beta Faltblattstruktur

Intermolekulare Wasserstoffbrücken zwischen nebeneinander liegenden Proteinketten

Häufig bei kurzen Resten (<5)

Bei antiparallelem Faltblatt liegt bei der hinteren Proteinkette das Aminoende links und das
Carboxyende rechts bei anderen kette genau umgekehrt. Deshalb antiparallel.

Die Tertiärstruktur

Vollständige dreidimensionale Struktur

Faltung einzelner Sekundärstrukturelemente und natürlich auch Primärstruktur

Hydrophob im inneren hydrophil im äußeren

Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten/Resten der Aminosäureeinheiten

Wasserstoffbrücken: Dass diese vorkommen muss ein Wasserstoffatom an einem Element gebunden
sein, NDF

Es ist wichtig zu wissen, welche Wechselwirkungen


zwischen welchen Resten wirken

Quartärstruktur

Mehrere Tertiärstrukturen zusammenlagern

Selbe Anziehungskräfte wie bei der Tertiärstruktur

Proteid
Makromolekül, dass hauptsächlich aus einem Proteinmolekül besteht, aber auch nicht Proteinanteil
(Bsp. Glucose) besitzt.

Protein:

Makromoleküle, die aus Aminosäuren aufgebaut sind. Bestehend aus proteinogenen Aminosäuren.
Normalerweise erst ab 100 Aminosäuren

Hämoglobin
eisenhaltiger Proteinkomplex, in den roten Blutkörperchen der Wirbeltiere. Es transportiert bzw.
bindet Sauerstoff

Proteinfunktion Erklärung Beispiele


Strukturprotein Stabilisierend, nicht Kreatin
wasserlöslich, starke
Wechselwirkungen,
fadenförmig
Transportprotein Wechselwirkung Sauerstoff, Hämaglobin
wasserlöslich, klein kompakt
Enzym Hochspezifische Struktur und Lactose
aktives Zentrum

Als Strukturproteine bestimmen sie den Aufbau der Zelle und damit letztlich die Beschaffenheit von Geweben,
beispielsweise der Haarstruktur, und den gesamten Körperaufbau.

Als Enzyme übernehmen sie Biokatalysefunktionen. Sie ermöglichen oder verhindern durch Beschleunigen oder


Verlangsamen chemische Reaktionen in Lebewesen.

Als Transportproteine übernehmen sie den Transport körperwichtiger Substanzen wie z. B. Hämoglobin, das im
Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist, oder Transferrin, das Eisen in unserem Blut transportiert.

Versuch 2 Biuret-Reaktion
Eiklar + Natronlauge + Fehling-Reagenz

Zusammen in ein Reagenzglas

Es geschieht eine dunkelblaue/violette Farbänderung

Aminogruppen reagieren mit Cu (II) Ionen und bilden farbige Komplexe

Versuch 3 Xanthoprotein – Reaktion


Eiklar + Salpetersäure (HNO3)

Zusammen in ein Reagenzglas und erhitzen

Farbänderung von farblos nach Gelb

Versuch bei Farbänderung positiv

Damit müssen aromatische Aminosäuren enthalten sein


Versuch 6 Nachweis von Katalase durch
Wasserstoffperoxid
[22:41, 12.5.2020] Heinrich: Gekochte Kartoffel=denatuirte Krtoffeln

[22:42, 12.5.2020] Heinrich: Rohe Katoffel=geringere Konzentration an katalase als reine katalase
lösung

[22:43, 12.5.2020] Heinrich: H2O2 wird von katalase in 2 H2O und O2 analysiert

Denaturierung
Als Denaturierung bezeichnet man die meist nicht umkehrbare (irreversibel) Veränderung der
räumlichen Struktur von Proteinen.

Es werden Bindungen gestört/aufgelöst.

Oft geht dabei die biologische Funktion des Proteins verloren.

Dabei sind die Sekundär-, Tertiär- und damit eventuell auch die Quartärstruktur betroffen.

Die Primärstruktur (Aminosäuren Reihenfolge) ist dabei nicht betroffen.

Veränderung der physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine

Bindungen werden zerstört, die die dreidimensionalen Strukturen bedingen

Manche Veränderungen sind auch reversibel. Die Veränderung kann hierbei durch die Neutralisation
der Situation wieder rückgängig gemacht werden.

Disulfidbrücken Durch Reduktionsmittel gelöst (wie erkenne ich Reduktionsmittel)


Wasserstoffbrücken Durch Wärmeeinwirkung öffnen
Ammoniumgruppen Mit Hydroxidionen eine Säure-Base-Reaktion eingehen, wobei
ungeladene Aminogruppen entstehen
Carboxylatgruppen Mit Oxoniumionen zu ungeladenen Carboxylgruppen reagieren
Hydrathülle Zugabe von Salzen → Verlust der Hydrathülle
Negativ gelaene molekülteile Schwermetallionen können an negativ geladene Molekülteile
werden. Sie stören so die elektrostatischen
Wechselwirkungen und verändern die Tertiärstruktur
DNA- Desoxyribonukleinsäure
Sie ist im Zellkern, den Mitochondrien und in den Chloroplasten vorhanden

Der Zellkern enthält Proteine und Nukleinsäure

DNA enthält Erbinformationen

Die Basen treten stet komplementär auf (gleichhäufig)

DNA ist als Doppel-Helix aufgebaut

Adenin ist komplementär mit Thymin und Guanin mit Cytosin

Wasserstoffbrücken verbinden diese

RNA DNA
Einzelner Strang Alpha-Helix
Transport der Erbinformation Speicherung der Erbinformation
Synthesizes Protein
Es gibt verschiedene Arten
Organische Basen: Organische Basen:
Pyrimidin (1 Ring (6)): Uracil, Cytosin Pyrimidin: Thymin, Cytosin
Purin (2 Ringe (6 und 5)): Adenin, Guanin Purin: Adenin, Guanin
Grundbausteine der DNA – Nucleotide

- Bestandteile: Organische Base,


Monosaccharide, Phosphorsäure
- Nucleoside: Base mit pentose bzw.
(β-D-Ribose oder 2-Desoxy-
β-D-Ribose)

nj

H2O + Nukleosid: Base + Zucker


2H2O + Nukleotid: Base + Zucker + Phosphat

1
Nukleoside enden bei den Purin-Derivaten auf -osin, bei den Pyrimidin-Derivaten auf -idin. Enthalten Nukleoside Desoxyribose als Zucker,
nennt man sie Desoxynukleoside; entsprechendes gilt auch für die Nukleotide (Abkürzung: dAMP, dGMP, ... )

2
Nukleotide können mit einem, zwei oder gar drei Phosphorsäure-Resten verknüpft werden. Entsprechend nennt man zum Beispiel die
Adenin-Derivate Adenosinmonophosphat (AMP), Adenosindiphosphat (ADP) und Adenosintriphosphat (ATP)

Nomenklatur Base, Nucleoside und Nucleotide

Achtung: Bei der DNA muss vor die Nucleosid Benennung noch Desoxy- …
Achtung: Thymin gibt es nur bei der DNA und Uracil gibt es nur bei der RNA

Nucleinbasen Nucleosid Nucleotid


(Nukleomonophosphat)
Adenin Adenosin
Purin-Basen
Guanin Guanosin
Cytosin Cytidin Nucleosid+monophosphat
Thymin Thymidin Pyrimidin-Basen
Uracil Uridin
Wichtig: Wenn man die DNA aufzeichnet, dann spiegelt man entweder die Basen oder die Zucker für
den Darstellungszweck

Beliebte aufgabe stelle schematisch dar wie die dann aufgabaut ist

Vielfalt der Aromaten


Vanillin

4-hydroxy-3-methoxybenzaldehyde

Aromaten haben den Namen aufgrund von Marzipan

Oft sehr wohlriechende Stoffe

Aromaten sind eine stoffklasse

Kriterien für Aromaten


Mindestens ein Ring

Ein vollständig über den Ring konjungiertes Doppelbindungssystem

 Entweder mehrere Doppelbindungen, die durch einfach Bindungen getrennt sind (es gibt
einen Sonderfall mit einer Dreifachbindung)
 Oder eine oder mehrere Doppelbindungen, die durch positiv oder negativ geladene
Kohlenstoffatome oder durch Heteroatome getrennt sind

Das Molekül muss in einer Ebene liegen (planar )

Hückelregel: Anzahl delokalisierter Elektronen = 4*n + 2 (wobei n ∈ N

Benzol
Summenfromel; C6H6

Die bindungslängen sind alle gleich lang

Ungefähr der Mittelwert zwischen Einfach- und Djoppelbindung

Delokalisiertes Elektronensystem ist energiearm bzw. stabiler

Mesomeriestabilisierung = 151 KJ/mol

Mesomerie Differenz Energie

Molekülorbitale:

C- Atom : 4
Valenzelektronen:

3 σ (sigma) Bindungen: 2 mit C / 1 mit H

1 im p/pi Orbital (nach oben+unten)


Wichtig: Säure + Base → Wasser + Salz
Benennung von Benzolderivaten

Monosubstituierte Benzolderivate

Man stellt entweder den Namen des Substituenten vor Benzol (Bsp. Methylbenzol) oder man
verwendet einen Trivialnamen, falls es diesen für den jeweiligen Substituenten gibt (Bsp. Toluol)

Disubstituierte Benzolderivat

Die Stellung der Substituenten wird durch die Vorsilben ortho- (1,2-), meta- (1,3-) oder para- (1,4-)
gekennzeichnet.

Bei unterschiedlichen Substituenten kann man auch einen


Trivialnamen als Stammnamen (statt Benzol) verwenden. Diesen
bestimmt der Substituent mit der höchsten Rangfolge (siehe Abb.)

Mehr als 2 Substituenten

Die Aufzählung erfolgt alphabetisch

Benzolderivate:

Benennung der Aromaten: Einführung


Bei aromatische Verbindungen haben sich, noch stärker als bei anderen Stoffklassen der
Organischen Chemie, im Laufe der Zeit eine große Anzahl von nicht systematischen Namen
entwickelt. Obwohl von der Verwendung nicht systematischer Namen abgeraten wird, erlauben
die IUPAC-Regeln ihren Gebrauch für gängige Aromaten, z.B. für Methylbenzol (Toluol),
Hydroxybenzol (Phenol) und Aminobenzol (Anilin).

Einfach substituierte Benzolderivate werden systematisch auf die gleiche Weise benannt, wie
andere Kohlenwasserstoffe - mit Benzol als Stammnamen.
Benennung der Aromaten: Systematik
In Analogie zu den Alkanen, Alkenen und Alkinen werden die alkylsubstituierten Benzole auch
als Arene bezeichnet. Wird ein Wasserstoff-Atom abgespalten, wird der Rest (C6H5)
gelegentlich als Arylgruppe bezeichnet. Üblicher ist jedoch die Bezeichnung Phenyl. Die
Benennung erfolgt in Abhängigkeit von der Länge des Alkylsubstituenten. Besitzt der Substituent
sechs oder weniger Kohlenstoff-Atome, wird die Arenverbindung als alkylsubstuiertes Benzol
benannt. Besteht der Substituent aus mehr als sechs Kohlenstoff-Atomen, wird die Verbindung
als phenylsubstituiertes Alkan bezeichnet. Der Name Phenyl wird häufig auch
als Ph oder φ abgekürzt und steht für das Fragment -C6H5. Der Begriff Phenyl stammt vom
griechischen pheno ab und bedeutet etwa "ich leuchte" oder "ich bringe Licht". Diese Bezeichung
geht auf die Tatsache zurück, dass Michael Faraday das Benzol in
Rückständen von Beleuchtungsgas entdeckt hat. Die C6H5CH2-Gruppe wird
als Benzyl bezeichnet.

Brenzcatechin (o-Dihydroxybenzol) Resorcin (m-Dihydroxybenzol)


Hydrochinon (p-Dihydroxybenzol)
Benennung der Aromaten bei Mehrfachsubstitution
Zweifachsubstituierte Benzole werden mit Hilfe der Präfixe ortho (o), meta (m) und para
(p) strukturell charakterisiert. Ein ortho-subtituiertes Benzol weist eine 1,2-Beziehung zwischen
den Ringsubstituenten auf, eine meta-Stellung bedeutet eine 1,3-Beziehung und para eine 1,4-
Beziehung. In Verbindungsnamen werden die Präfixe kursiv geschrieben.

Abb.1

Benennung mit der o, m, p-Nomenklatur

Das o, m, p-Nomenklatursystem erweist sich auch als besonders nützlich bei der Diskussion von
Reaktionen. Beispielsweise gibt der Satz "Bei der katalytischen Bromierung von Toluol reagiert
Brom in para-Stellung" ein eindeutiges Reaktionsprodukt an.

Abb.2

Abb.3

Benzole mit mehr als zwei Substituenten werden durch Nummerierung der Position der einzelnen
Substituenten benannt. Dabei wird so vorgegangen, dass möglichst kleine Zahlen erhalten
werden. Die Substituenten werden in alphabetischer Reihenfolge aufgezählt.
Abb.4

4-Brom-1,2-dimethylbenzol

Abb.5

2-Chlor-1,4-dinitrobenzol

Abb.6

2,4,6-Trinitrotoluol (TNT)

Es ist üblich und erlaubt, andere Stammnamen als Benzol zu verwenden. Beispiele dafür
sind Toluol (s.o.), Phenol und Benzoesäure.

Abb.7

2,6-Dibromphenol

Abb.8
m-Chlorbenzoesäure

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