Enzymatik

Enzyme

Enzyme wirken als Biokatalysatoren Enzyme sind Proteine Erniedrigen Aktivierungsenergie biochemische Reaktionen werden ermglicht oder beschleunigt Strke ist unverzichtbar fr unseren Krper, enthlt schwer lsliche Stoe, die erst aufgespalten mssen bevor sie genutzt werden knnen. (Strke zerfllt sehr langsam und wre ohne Spaltung (Enzyme) unbrauchbar) Das Enzym im Speichel heit Amylase Amylase kann Aktivierungsenergie herabsenken, dass Krperwrme fr eine Reaktion ausreicht Enzyme sind substratspezisch (Ein Enzym kann nur ein ganz bestimmtes Substrat chemisch umsetzen => Schlssel-Schloss-Prinzip (Schlssel = Substrat / Schloss = Aktives Zentrum) Enzyme sind wirkungsspezisch (Ein Enzym kann sein Substrat nur in einer ganz bestimmten Weise umsetzen, d.h. nach einem bestimmten Reaktionstyp) Wechselwirkung von Enzym und Substrat ( Sto )

Hemmung kompetetive Hemmung: Konkurrenz um das aktive Zentrum durch einen chemisch hnlichen Sto fhrt je nach der Konzentration des "falschen" Substrats zur teilweisen oder vlligen Hemmung des Enzyms. Hier konkurriert der Hemmsto mit dem Substratmolekl um das aktive Zentrum. Die Hemmung ist reversibel und lsst sich durch Erhhung der Substratkonzentration rckgngig machen. allosterische Hemmung: Hemmstoe ohne chemische hnlichkeit mit dem Substrat binden sich an ein so genanntes allosterisches Zentrum, das ist neben dem aktiven (katalytischen) Zentrum eine weitere Bindungsstelle. Durch Anlagerung des Hemmstos wird das aktive Zentrum indirekt so verndert, dass das Substrat schlechter umgesetzt wird. Durch Erhhung der Substratkonzentration kann diese Hemmung nicht aufgehoben werden.

Beeinussung der Enzymaktivitt

1)

Substratkonzentration

Bei niedriger Subs.kon. ist die Geschwindigkeit der Umsetzung gering Jedes Enzym hat Maximalwert ( Max. Geschwindigkeit der Umsetzung) Je niedriger die Substratkonzentration desto unwahrscheinlicher ist es von einem Enzym getroen zu werden In lebenden Zellen wird der Maximalwert nie erreicht, da andere Stoe die Reaktion behindern

2)

Temperatur

Je hher die Temperatur desto grer ist die Reaktionsgeschwindigkeit Zwischen ca. 30 C und 50C Maximalwert Nach Maximalwert schnelle Abnahme der Reaktionsgeschwindigkeit, bis keine Wirkung des Enzyms erkennbar ist Hhere Temperaturen = strkere Teilchenbewegung hhere Wahrscheinlichkeit, dass sich Enzym und Substrat treen Bei Temperhhung um 10C erhht sich die Reaktionsgeschwindigkeit exponentiell ( Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel (RGT-Regel)) Temperatur verursacht Denaturierung Vernderung/Zerstrung der Tertirstruktur Hohe Temp. liefern so viel Energie, dass die Bindungskrfte der Struktur berwunden werden Das Enzym wird inaktiv!

3)

Der pH-Wert

Jedes Enzym besitzt ein spezisches pH-Optimum. Bei Abweichungen des Optimums sinkt die Aktivitt stark ab und erreicht den Nullwert Grund: Denaturierung Durch Suren / Basen Vernderung der Ladungsverteilung im Enzym Passform und Moleklfaltung geht verloren Einuss des Bindungspartners auf die Enzymaktivitt

Proteine 1. Proteinaufbau Bedeutung der Proteine 1. Transportproteine z.B. Hmoglobin 2. Hormone z.B. Insulin, Hypophysenhormone 3. Antikrper (Immunglobuline) 4. Strukturproteinez.B. Muskelprotein, Haut ,Sehnen 5. Membranproteine z.B. Tunnelprotein, Rezeptoren 6. Speicherproteine z.B. Milcheiwei 7. Enzyme z.B. Azetylcholinesterase 8. Toxinez.B. Bienengift, Schlangengifte Die Bausteine der Proteinmolekle: Aminosuren allgemeine Formel einer Aminosure:

Es gibt 20 verschiedene Aminosuren in biologischen Proteinen, d. h. 20 chemisch verschiedene R(este). 7 davon sind essentiell, d.h. sie knnen nicht vom Menschen hergestellt werden --> sie mssen in der Nahrung enthalten sein. Die Reste knnen polar (=hydrophil) sein oder unpolar (=lipophil). Dies ist wichtig fr die Funktion des Proteinmolekls in der Zelle z.B. die rumliche Form, die Verankerung in Biomembranen, die Anitt zu anderen chemischen Wirkstoen (Schlssel-Schloss-Prinzip) Die Peptidbindung Unter Abspaltung von Wasser knnen sich 2 Aminosuren verbinden. Dabei reagiert die Carboxylgruppe der einen Aminosure mit der Aminogruppe der anderen Aminosure zu einem Dipeptid. Der Bindungstyp heit Peptidbindung. Durch Reaktion mit weiteren Aminosuren entstehen immer lngere Ketten (Tripeptide, .....Polypeptide....ab 100: Proteine)

Aufbau der Proteinmolekle a) Primrstruktur Denition: Die Abfolge der Aminosuren in der Kette = Aminosuresequenz Bindungstyp : Peptidbindung b) Sekundrstruktur Die Polypeptidkette liegt nicht gestreckt vor, sondern entweder in Schraubenform = (a- Helix) oder als so genannte b- Faltblattstruktur. Bindungskrfte: Wasserstobrckenbindung = "HBrcken" c) Tertirstruktur Bindungskrfte:

H Brcken (Dipol-Anziehung/ polare Reste) Ionenbindungen (elektrisch geladene Reste durch zustzliche Suregruppe (-) oder Aminogruppe (+).) Van-der-Waals Krfte (unpolare Reste) Disuld Bindung "Schwefelbrcke" (echte Bindung d.h. strkste Bindungskraft, die die Raumstruktur stabilisiert.) --> hitzebestndige Proteine zeigen einen hohen Cystein-Gehalt!

d) Quartrstruktur Mehrere Polypeptidketten in Tertirstruktur knnen sich zusammenschlieen, um eine besondere biologische Funktion zu erfllen, z.B. Hmoglobin: vier Polypeptidketten bilden zusammen ein Transportmolekl fr Sauersto (roter Blutfarbsto in den Erythrozyten)