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Ivan Deborah

Comsa Damaris
Sofran Smaranda
Olariu Ana
DNA
 Fast jede Zelle unseres Körpers trägt die Information für den Bau
unseres gesamten Körpers in sich. Diese Erbinformation ist in
der DNA im Zellkern gespeichert. Aber was genau ist DNA?

 Desoxyribonukleinsäure (DNS, englisch: deoxyribonucleic


acid, DNA) ist ein Makromolekül (d.h. ein grosses Molekül), das
im Kern fast jeder Zelle eines Lebewesens zu finden ist. In
diesem Makromolekül sind die Informationen zur Entwicklung
und Funktion des Lebewesens kodiert. Jeder Abschnitt der DNA,
der für ein bestimmtes Protein kodiert, wird als Gen bezeichnet.
 Die DNA ist also der Bauplan für die Herstellung von Proteinen.
 Die Bausteine der DNA sind die
sogenannten Nukleotide. Jedes
Nukleotid besteht aus einem
Phosphatrest, einem Zucker
(Desoxyribose) und einer von
vier organischen Basen:
Adenin, Thymin, Guanin und
Cytosin. Diese werden mit den
vier Buchstaben A, T, G und C
abgekürzt
 Nukleotide können sich aneinanderreihen und lange
Ketten bilden.
 DNA-Moleküle bestehen aus zwei solchen Ketten, die
umeinander gewunden sind und eine Doppelhelix
bilden.
 Diese zwei umeinander gewundenen Ketten, DNA-
Stränge genannt, werden dadurch zusammengehalten,
dass sich Basen vom einen Strang mit den Basen vom
anderen Strang, miteinander verbinden. Aufgrund
ihrer chemischen Eigenschaften paart sich A nur
mit T, und C nur mit G, so wie jeweils nur ein
Schlüssel in ein bestimmtes Schloss hineinpasst
 Man kann sich die
DNA wie eine
Wendeltreppe
vorstellen, in der die
Basenpaare die
Sprossen bilden. Die
Reihenfolge der
Basen entlang der
DNA-Stränge (also
die DNA-Sequenz)
bestimmt die
Erbinformation
einer Zelle.
 Aufgrund ihrer chemischen Eigenschaften paaren sich
A nur mit T, und C nur mit G, so wie jeweils nur ein
Schlüssel in ein bestimmtes Schloss hineinpasst.

 Man sagt: A ist komplementär zu T, und C ist


komplementär zu G.

 So sind auch die zwei DNA-Stränge einer Doppelhelix


zueinander komplementär, sie ergänzen sich.
 Die kleinsten lebenden Einheiten von Organismen
sind Zellen.
 Jede Zelle enthält fast zwei Meter DNA!
 Damit die DNA in den winzigen Zellen, die von Auge
kaum sichtbar sind, Platz hat, wird sie fest
aufgewunden und raumsparend in sogenannte
Chromosomen verpackt. Menschliche Zellen
enthalten 46 Chromosomen, wovon zwei über unser
Geschlecht entscheiden.
 Wäre die gesamte DNA einer Zelle eine Bibliothek,
wären die Chromosomen die Bücher und die Gene die
Bücherseiten.
Enzyme

 Ein Enzym, früher Ferment, ist ein Stoff, der


aus biologischen Riesenmolekülen besteht und
als Katalysator eine chemische Reaktion beschleunigen kann.
 Die meisten Enzyme sind Proteine, eine Ausnahme bildet die
katalytisch aktive RNA (Ribozym), wie z. B. snRNAoder (natürlich
nicht-vorkommende künstlich hergestellte) katalytisch
aktive DNA (Desoxyribozym).
 Ihre Bildung in der Zelle erfolgt daher, wie auch bei anderen Proteinen,
über Proteinbiosynthese an den Ribosomen.
 Enzyme haben
wichtige Funktionen im Stoffwechsel von Organismen: Sie steuern
den überwiegenden Teil biochemischer Reaktionen – von
der Verdauung bis hin zur Transkription (RNA-Polymerase)
und Replikation (DNA-Polymerase) der Erbinformationen.
 Die erste unmittelbare Nutzung von Enzymen ohne die
Mitbeteiligung von Mikroorganismen erfolgte durch den
deutschen Apotheker Constantin Kirchhoff im Jahre 1811, als
er entdeckte, dass man durch Erhitzen von Stärke unter Beigabe
von Schwefelsäure größere Mengen Zucker herstellen kann.
 Der französische Chemiker Anselme Payen verfeinerte 1833
den Prozess; da man zu dieser Zeit annahm, dass man den
Zucker lediglich von der Stärke trenne, bezeichnete man diesen
Prozess als „Diastase“ (griechisch für trennen); heute wird der
Begriff „Diastase“ synonym zu Amylase verwendet.
 Es folgte die Entdeckung von Erhard Friedrich Leuchs im
Jahre 1831, dass der menschliche Mundspeichel Stärke scheinbar
verzuckere.
 1833 wurde von Eilhard Mitscherlich der Begriff „Ferment“ im
Zusammenhang mit einem Stoff gebraucht, der bei einer
Reaktion nicht verwandelt wird, aber zum Kontakt für eine
Reaktion erforderlich ist. 1835 wurde die Diastase vom
schwedischen Chemiker Jöns Jakob Berzelius als chemischer
Prozess mit der Einwirkung von katalytischen Kräften vermutet.
 Erst 1837 entdeckten drei Wissenschaftler (C. Cagniard de la
Tour, T. Swann und F. Kuetzing) unabhängig voneinander,
dass Hefe aus Mikroorganismen besteht. Louis
Pasteur wies 1862 nach, dass Mikroorganismen für die
Fermentation verantwortlich sind; er schlussfolgerte, dass
die Fermentation durch eine vitale Kraft erfolge, die in der
Schimmelzelle vorhanden sei, welche er „Fermente“ nannte,
die nicht mit dem Tod der Schimmelzelle an Wirkung
verlieren.
 Kühne grenzte den Begriff Enzyme als Bezeichnung für
außerhalb lebender Zellen wirksame Biokatalysatoren
jedoch von Fermenten ab, die ihre Wirkung gemäß Pasteur
nur innerhalb lebender Zellen entfalten können.
 In den 1980er Jahren wurden katalytische
Antikörper von Richard Lerner entdeckt, die
eine Enzymaktivität aufwiesen, nachdem gegen ein
dem Übergangszustand nachempfundenes
Molekül immunisiert wurde. Linus Pauling hatte bereits
1948 vermutet, dass Enzyme dem Übergangszustand
ähnliche Moleküle besonders gut binden. Ende der 1980er
Jahre wurde entdeckt, dass auch RNA im Organismus
katalytische (enzymatische) Aktivität entfalten kann
(Ribozym).
 1994 wurde das erste Desoxyribozym, GR-5, entwickelt.
 Klassifikation
 Enzyme werden entsprechend der von ihnen katalysierten Reaktion in sieben
Enzymklassen eingeteilt:
a.EC 1: Oxidoreduktasen, die Redoxreaktionen katalysieren.
b.EC 2: Transferasen, die funktionelle Gruppen von einem Substrat auf ein
anderes übertragen.
c.EC 3: Hydrolasen, die Bindungen unter Einsatz von Wasser spalten.
d.EC 4: Lyasen, die die Spaltung oder Synthese komplexerer Produkte aus
einfachen Substraten katalysieren, allerdings ohne Verbrauch
von Adenosintriphosphat (ATP) oder eines
anderen Nukleosidtriphosphats (NTP).
e.EC 5: Isomerasen, die die Umwandlung von
chemischen Isomeren beschleunigen.
f.EC 6: Ligasen oder Synthetasen, die Additionsreaktionen mithilfe von ATP (oder
eines anderen NTP) katalysieren.[11] Eine Umkehrreaktion (Spaltung) ist meist
energetisch ungünstig und findet nicht statt.
g.EC 7: Translokasen, den Transport von Stoffen an oder durch
Zellmembranen.[12]
 Manche Enzyme sind in der Lage, mehrere, zum Teil sehr unterschiedliche
Reaktionen zu katalysieren. Ist dies der Fall, werden sie mehreren
Enzymklassen zugerechnet.
 Enzyme lassen sich anhand ihres Aufbaus unterscheiden. Während viele
Enzyme aus nur einer Polypeptidkette bestehen, so genannte Monomere,
bestehen andere Enzyme, die Oligomere, aus
mehreren Untereinheiten/Proteinketten. Einige Enzyme lagern sich mit
weiteren Enzymen zu sogenannten Multienzymkomplexen zusammen
und kooperieren oder regulieren sich gegenseitig. Umgekehrt gibt es auch
einzelne Proteinketten, welche mehrere,
verschiedene Enzymaktivitäten ausüben können (multifunktionelle Enzyme).
Eine weitere mögliche Einteilung hinsichtlich ihres Aufbaus berücksichtigt
das Vorhandensein von Kofaktoren:
 Reine Protein-Enzyme bestehen ausschließlich aus Proteinen. Das aktive
Zentrum wird nur aus Aminosäureresten und dem Peptidrückgrat gebildet. Zu
dieser Gruppe gehören beispielsweise
das Verdauungsenzym Chymotrypsin und die Triosephosphatisomerase (TIM)
der Glykolyse.
 Holoenzyme (altgr. ὅλος holos „ganz“, „vollständig“ und -enzym)
bestehen aus einem Proteinanteil, dem Apoenzym, sowie aus einem
Kofaktor, einem niedermolekularen Molekül (kein Protein). Beide
zusammen sind für die Funktion des Enzyms wichtig. Organische
Moleküle als Kofaktoren werden Koenzyme genannt. Sind sie kovalent
an das Apoenzym gebunden, nennt man sie prosthetische Gruppen,
andernfalls auch zutreffender Kosubstrat, da sie in äquivalenten
Mengen bei der enzymatischen Reaktion mit dem Substrat umgesetzt
werden. Kosubstrate sind zum Beispiel Adenosintriphosphat (ATP)
und Nicotinamidadenindinukleotid (NAD). ATP wird oft als
Energiequelle für die Reaktion von Proteinkinasen genutzt. NAD wird
von Enzymen, wie der Alkoholdehydrogenase,
als Elektronenakzeptor verwendet. Benötigt ein Enzym Metallionen
(Eisen-, Zink- oder Kupferionen), spricht man von
einem Metalloenzym. Die Lipoxygenasezum Beispiel enthält Eisen und
die Carboanhydrase enthält Zink.
Funktion
 Enzyme sind Biokatalysatoren. Sie beschleunigen biochemische
Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen, die
überwunden werden muss, damit es zu einer Stoffumsetzung kommt.
Damit wird die Reaktionsrate erhöht (siehe Theorie des
Übergangszustandes). Theoretisch ist eine enzymatische Umsetzung
reversibel, d. h., die Produkte können wieder in die Ausgangsstoffe
umgewandelt werden.
 Die Ausgangsstoffe (Edukte) einer Enzymreaktion, die Substrate,
werden im so genannten aktiven Zentrum des Enzyms gebunden, es
bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex. Das Enzym ermöglicht nun
die Umwandlung der Substrate in die Reaktionsprodukte, die
anschließend aus dem Komplex freigesetzt werden. Wie alle
Katalysatoren liegt das Enzym nach der Reaktion wieder in der
Ausgangsform vor.
 Enzyme zeichnen sich durch hohe Substrat-
und Reaktionsspezifität aus, unter zahlreichen Stoffen wählen
sie nur die passenden Substrate aus und katalysieren genau eine
von vielen denkbaren Reaktionen.
 Obwohl die Mechanismen enzymatischer Reaktionen im
Detail vielgestaltig sind, nutzen Enzyme in der Regel eine
oder mehrere der folgenden katalytischen Mechanismen.
 Bevorzugte Bindung des ÜbergangszustandesDie
Bindung des Übergangszustandes ist stärker als die
Bindung der Substrate und Produkte, daraus resultiert eine
Stabilisierung des Übergangszustandes.
 Orientierung und Annäherung von Substraten
Die Bindung zweier Substrate in der passenden
Orientierung und Konformation kann die
Reaktionsgeschwindigkeit erheblich erhöhen, da die
reaktiven Gruppen der Moleküle in die richtige Lage
zueinander kommen und für die Reaktion günstige
Konformationen der Moleküle stabilisiert werden.
 Allgemeine Säure-Basen-Katalyse
Aminosäurereste beispielsweise von Histidin reagieren als Säure oder Base, indem sie
während einer Reaktion Protonen (H+-Ionen) aufnehmen oder abgeben.
 Kovalente Katalyse
Aminosäurereste oder Koenzyme gehen kovalente Bindungen mit einem Substrat ein und
bilden ein kurzlebiges Zwischenprodukt. In der Regel sind bei solchen
Reaktionen nukleophileAminosäure-Seitenketten (beispielsweise Lysin-Seitenketten
mit Aminogruppe) oder Koenzyme wie Pyridoxalphosphat beteiligt.
 Metallionen-Katalyse
Metallionen können als strukturstabilisierende Koordinationszentren, Redox-
Partner (oft Eisen- oder Kupfer-Ionen) oder als Lewis-Säuren (häufig Zink-Ionen) die Katalyse
unterstützen. Sie können negative Ladungen stabilisieren bzw. abschirmen oder
Wassermoleküle aktivieren.