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Aminosäuren, Peptide, Proteine

Eiweiße oder Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaut. In der Natur gibt es wahrscheinlich mehrere hundert
Aminosäuren, so konnte man sie sogar auf Kometen oder in Meteoriten nachweisen. Am Aufbau der Eiweiße
im menschlichen Körper sind jedoch nur proteinogene Aminosäuren beteiligt. Aminosäuren enthalten sowohl
die Carboxy-Gruppe COOH als auch die Amino-Gruppe NH2. Die proteinogenen Aminosäuren gehören zu
den α-Aminosäuren, da bei ihnen die Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom sitzt, das direkt mit der Carboxy-
Gruppe verknüpft ist. Die einfachste α-Aminosäure ist Glycin oder Aminoethansäure. Nach dem
Dreibuchstabencode erhält Glycin den Code Gly.

Der Rest (grün markiert) kann aus verschiedenen Atomgruppierungen bestehen. Beim Alanin (2-
Aminopropansäure) besteht dieser Rest beispielsweise aus der Alkylgruppe -CH3. Vom Alanin existieren zwei
Enantiomere, die sich spiegelbildlich unterscheiden. Mit Ausnahme des Glycins zeigen die Aminosäuren
Spiegelbild-Isomerie. Cystein ist eine Aminosäure, die ein Schwefel-Atom enthält, beim Selenocystein ist
dieses Schwefel-Atom durch ein Selen-Atom ersetzt.

Bis heute sind 20 proteinogene Aminosäuren bekannt, die im menschlichen Genom codiert und als
Aminosäuren zum Aufbau von Eiweißen erkannt werden. Darüber gibt es noch weitere proteinogene
Aminosäuren im menschlichen Körper, die zwar genetisch nicht codiert werden, aber als Produkt bei
Stoffwechselprozessen entstehen. In der Regel liegen die proteinogenen Aminosäuren in der L-Form vor.
Essenzielle Aminosäuren müssen über die Nahrung aufgenommen werden und können vom Körper nicht
selbst produziert werden. Erwachsene benötigen acht essenzielle Aminosäuren. Kinder und Schwangere
sind noch auf zwei weitere angewiesen: Cystein und Tyrosin.

Die Aminogruppe in einer Aminosäure kann mit der Carboxy-Gruppe einer anderen Aminosäure unter
Wasserspaltung reagieren. Die dabei entstehende C-N-Bindung wird als Peptid-Bindung bezeichnet. Auf
diese Art und Weise können Molekülketten mit vielen verknüpften Aminosäuren entstehen. Enthalten die
kettenförmigen Moleküle weniger als 100 Aminosäuren-Bausteine, handelt es sich um Peptide. Schließen
sich die Aminosäuren zu Ketten mit vielen hunderten Bausteinen zusammen, erhält man Proteine, die
Eiweiße.

Bei 20 vorliegenden Aminosäuren ergeben sich eine enorme Menge an Möglichkeiten, verschiedene
Verknüpfungen herzustellen. Das Leben auf der Erde nutzt diese Möglichkeiten und konstruiert eine Vielzahl
an Eiweißstrukturen mit speziellen Aufgaben. Um die Übersicht zu behalten, hat man 20 Aminosäuren mit
einem Dreibuchstabencode oder einem Einbuchstabencode versehen. Die Sequenz, also die Reihenfolge
der Verknüpfungsbausteine, wird als Primärstruktur eines Proteins bezeichnet.

Die Peptid-Bindung ist um die Kohlenstoffbindungen um das α-Kohlenstoff-Atom drehbar, dadurch ordnen
sich die Eiweiß-Moleküle räumlich an. Eine Möglichkeit wäre die treppenartige Faltblattanordnung, eine
andere ist die α-Helix, in der die Aminosäure-Sequenzen in einer spiralförmig gewundenen Kette durch
Wasserstoffbrücken verbunden sind. Pro Windung kommen 3,6 Sequenzen vor. Diese durch Drehbarkeit und
intermolekulare Kräfte verursachte räumliche Anordnung bildet die Sekundärstruktur der Proteine. Proteine
können aber auch gemischte Anordnungen ausbilden. Die relative Anordnung der Sekundärstrukturen
untereinander nennt man Tertiärstruktur. Es existieren Protein-Moleküle mit mehreren Ketten oder solche,
die untereinander einen großen Verband bilden, dieses komplexe System beschreibt die Quartärstruktur.

Die Proteine können in zwei Gruppen unterschieden werden: Die fibrillären Proteine oder Faserproteine
sind zu dicken Kabeln und Strängen gewunden. Sie finden sich in Haaren, in Muskeln, in den Spinnfäden der
Insekten, in Krallen und in Häuten. Auch Wolle und Seide ist aus Faserproteinen aufgebaut. Die Molekülform
der globulären Proteine ist dagegen eher kugelförmig. Ein Beispiel dafür ist das Hämoglobin, das für den
Sauerstofftransport im Blut verantwortlich ist. Faserproteine besitzen eher stützende Funktionen, globuläre
Proteine sorgen für den Ablauf biochemischer Funktionen. Dabei bestimmt die Form des Moleküls die
Funktion des Proteins. Während die Moleküle der Proteine in einer Muskelsehne spiralig in einer Helix
aufgerollt sind und dadurch die Elastizität der Sehne erklärt wird, sind Hämoglobin-Moleküle räumlich
ausgedehnt und lassen im Inneren genug Platz für die Einlagerung von Sauerstoff.

Globuläre Proteine sind gut wasserlöslich, oder sie können Wasser gut aufnehmen. Zu ihnen gehört das
Albumin, das man im menschlichen Organismus im Blut als Steuerprotein des osmotischen Drucks findet.
Albumin ist auch in Milch und Eiern reichlich enthalten. Das Eiklar im Hühnerei kann viel Wasser binden.
Beim Schlagen von Eiklar mit einem Schneebesen bildet sich Schaum, da Luftbläschen in die
Eiweißstrukturen eingeschlossen werden. Gleichzeitig wird das Protein teilweise denaturiert und noch
aufnahmefähiger für Wasser. Bei der Denaturierung von Eiweiß wird die Sekundär-, Tertiär und
Quartärstruktur verändert, ohne dass die Primärstruktur berührt ist. Eine Denaturierung kann auch durch
Hitzeeinwirkung, UV-Strahlung, radioaktive Strahlung oder durch die Einwirkung von Stoffen wie Wasser,
Säuren, Laugen oder Alkohol erfolgen.

Faserproteine wie das Keratin bauen beim Menschen Haare und Nägel auf. Faserproteine sind nicht
wasserlöslich. Zwischen den spiralförmig gewundenen Faserproteinen in einem Haar sind Bindungskräfte
wirksam, wodurch Kabelstränge entstehen, die Mikrofibrillen. Hunderte von Mikrofibrillen bilden ein
unregelmäßiges Bündel, die Makrofibrillen. Mehrere Makrofibrillen sind zu einem Faserstrang
zusammengefasst. Die Summe aller Faserstränge bildet den Haar-Schaft. Das Bindegewebe von Haut,
Fleisch und Knochen ist aus dem Protein Collagen aufgebaut. Früher stellte man daraus das Bindemittel
Knochenleim her. Beim Kochen in Wasser quillt das Faserprotein unter Wasseraufnahme stark auf. Nach
dem Abkühlen bildet sich ein Eiweiß-Wasser-Gel, bei dem die Wassermoleküle zwischen den Fasersträngen
eingeschlossen sind. Die so gebildete Gelatine ist ein Eiweißprodukt, das man durch Kochen aus Schwarten
und Knochen von Schlachtabfällen gewinnt. Getrocknete Gelatine kann sehr viel Wasser aufnehmen, sie wird
in zahlreichen Nahrungsmitteln als Gelierungsmittel für Flüssigkeiten eingesetzt. Sie dient aber auch zur
Herstellung von Arzneimittelkapseln, da sich diese im Magen gut auflösen.

Die Proteine besitzen im Organismus eine Vielzahl an Funktionen. Strukturproteine wie Collagen machen
mindestens 30 Prozent des Körperproteins im Menschen aus. Sie bauen die Haut, das Bindegewebe und die
Knochen auf. Die Enzyme gehören zu den globulären Proteinen. Sie wirken als Biokatalysator zum Einleiten
von Stoffwechselprozessen. Bei der Verdauung werden die Proteine durch die Enzyme zunächst zu Peptiden
und anschließend zu den Aminosäuren zerlegt, die dann vom Blut aufgenommen und zu den Zellen
transportiert werden. Die Aminosäuresequenzen werden für die Protein-Biosynthese benötigt, bei der
Proteine mit Hilfe der DNA und den Ribosomen aufgebaut werden. Proteine besitzen darüber hinaus eine
große Bedeutung als Transport-, Regel- oder Steuerstoffe - beispielsweise bei den Hormonen. Proteine
können auch zur Abwehr von Krankheiten eingesetzt werden: Die von den weißen Blutzellen produzierten
Antikörper gehören zur Gruppe der Immunglobuline.

In Eier-, Milch-, Fisch- und Fleischprodukten kommen Eiweiße reichlich vor. Aber auch Hülsenfrüchte wie
Erbsen, Bohnen oder Sojabohnen und einige Samen und Nüsse wie Erdnüsse, Kürbiskerne oder
Sonnenblumenkerne sind reich an Eiweißen. Nahrungsmittel mit einem hohen Anteil an essenziellen
Aminosäuren haben eine hohe biologische Wertigkeit. Die Bezugsgröße mit dem Wert 100 Prozent ist das
Voll-Ei. Die Sojabohnen stellen eines der hochwertigsten eiweißhaltigen, pflanzlichen Nahrungsmittel dar. Die
biologische Wertigkeit der Eiweiße im Weizenmehl ist zwar deutlich geringer, aber es enthält neben den
Kohlenhydraten Klebstoffe, die aus Gluten oder Klebereiweiß bestehen. Diese bestimmen die
Backeigenschaften des Mehls erheblich. Beim Brotbacken hält das Klebereiweiß Wasser und das von der
Hefe gebildete Kohlenstoffdioxid in kleinen Poren fest, dadurch „geht“ der Teig und bläht sich auf. Dies führt
beim Backen zu einem lockeren Gebäck. Beim Backen wird das Wasser wieder abgegeben, dieses
verkleistert die Stärke zum typischen Brot.

Nahrung Eiweißgehalt Biologische Fettgehalt Kohlenhydrate

pro 100 g gesamt Wertigkeit gesamt verwertbar

Hühnerei 6g 100 % 5,5 g 0,3 g

Kuhmilch 3,3 g 88 % 3,8 g 5g

Rindfleisch 21 g 92 % 5g 0

Thunfisch 21 g 92 % 15 g 0

Sojabohnen 35 g 85 % 18 g 6g

Reis 7g 80 % 2g 74 g

Weizenmehl 11 g 50 % 1g 71 g

Wichtige, ungefähre Basiswerte für Eiweiße, Werte in Gramm bezogen auf 100g Nahrungsmittel

Bei der Fäulnis zersetzen Fäulnisbakterien die Eiweiße zu Ammoniak und Schwefelwasserstoff. Es können
gleichzeitig auch weitere giftige Abbauprodukte entstehen, die bei einem verdorbenen Nahrungsmittel
Übelkeit und Magenverstimmungen auslösen. Beim Erhitzen eines Eiweißes kann ebenfalls Ammoniak und
Schwefelwasserstoff entstehen. Darauf beruhen der chemische Nachweis von gebundenem Stickstoff und
der Nachweis von Schwefel. Einfache Proteine und Peptide werden im chemischen Labor mit der Biuret-
Reaktion, Proteine mit aromatischen Aminosäuren-Bausteinen wie Phenylalanin werden mit der
Xanthoprotein-Reaktion nachgewiesen.

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