l.

Strukturelle und energetische Grundlage des Lebens

1. Grundlagen der Chemie der Zelle...........................................................................................................3
1.1 Kohlenhydrate – Nährstoffmoleküle der Zelle...................................................................................3
1.2 Fettsäuren – Baustoffe für die Membran...........................................................................................3
1.3 Aminosäuren – Bausteine der Proteine..............................................................................................4
1.3.1 Strukturebenen...........................................................................................................................5
2. Organisation und Funktion der Zelle......................................................................................................5
2.1 Die Zelltypen Protozyte (Prozyte) und Euzyte...................................................................................6
2.2 Endosymbiontentheorie – Herkunft der Eukaryotenzelle.................................................................7
2.3 Wichtige Vergleiche.........................................................................................................................12
2.3.1 Vergleich zwischen Mitochondrien und Chloroplasten............................................................12
2.3.2 Gemeinsamkeiten Bakterie und Mitochondrien.......................................................................12
3. Bau und Funktion einer Biomembran..................................................................................................12
3.1 Modellvorstellungen von einer Biomembran..................................................................................12
3.2 Feinbau der Membran (Flüssig-Mosaik-Modell).............................................................................13
3.3 Aufgaben und Funktion der Membranen........................................................................................15
4. Stofftransport durch Biomembranen...................................................................................................16
4.1 Diffusion und Osmose......................................................................................................................16
4.2 Stofftransport- Proteingebundener Transport.................................................................................17
4.2.1 Passiver Transport....................................................................................................................17
4.2.2 Aktiver Transport......................................................................................................................18
4.3 Stofftransport- Membrangebundener Transport............................................................................18
5. Enzyme als Biokatalysatoren................................................................................................................19
5.1 Bedeutung von Enzymen.................................................................................................................19
5.2 Aktivierungsenergie.........................................................................................................................20
5.3 Struktur und Wirkungsweise von Enzymen.....................................................................................20
5.4 Einflüsse auf die Enzymwirkung.......................................................................................................22
5.5 Enzymregulation- Reversible Enzymhemmungen zur Regulation der Enzymaktivität.....................23
5.6 Übersicht Enzyme – Beispiele..........................................................................................................24
l. Strukturelle und energetische Grundlage des
Lebens
1. Struktur und Funktion
 Die Baustruktur der Organe eines Lebewesens hängt eng mit den Aufgaben/ Funktionen
zusammen, die diese Organe erfüllen
 DNA-Basenpaarung, Enzyme, Rezeptormoleküle, Mitochondrien und Chloroplasten,
Doppelmembranen, Oberflächenvergrößerungen, semipermeable Membran wie bei
Lichtreaktion der Fotosynthese und Atmungskette, Sonnen- und Schattenblatt, Anpassung
an Umweltbedingungen
2. Kompartimentierung
 Reaktionsräume, welche die Effizienz erhöhen
 Stofftransport zwischen den Kompartimenten, passiver bzw. aktiver Transport, Ruhe- und
Aktionspotential
3. Steuerung und Regelung
 Reaktion auf veränderte Umweltbedingungen
 Regulation der Enzymaktivität, kompetitive und nichtkompetitive Inhibitorwirkung,
Regulation des Stoffwechsels, Homöostase als Ergebnis von Regelungsvorgängen,
Regulation der Körpertemperatur, Rückkopplung und Regelkreise, Konkurrenz, Parasitismus
und Symbiose, biotische und abiotische Umweltfaktoren
4. Stoff- und Energieumwandlung
 Lebewesen nehmen Stoffe auf, wandeln sie um und scheiden diese aus. So gewinnen sie
Energie für ihre Lebensvorgänge
 Grundprinzipien von Stoffwechselwegen, Redoxreaktionen, Energieumwandlung,
Energieentwertung, ATP/ADP-System, Photosynthese: Umwandlung von Lichtenergie in
chemische Energie, Zellatmung: Bereitstellung von Energie, Kohlenstoffkreislauf
5. Information und Kommunikation
 Lebewesen nehmen Informationen auf, speichern & verarbeiten sie und kommunizieren
miteinander
 Signaltransduktion, Informationsübertragung innerhalb der Zelle, Entstehung und
Weiterleitung elektrischer Potentiale, Beeinflussung der Synapse durch einen neuroaktiven
Stoff, spezifische Abwehr von Antigenen, Antigen-Präsentation, humorale und zelluläre
Immunantwort, klonale Selektion
6. Reproduktion
 Fortpflanzung
7. Variabilität und Angepasstheit
 Lebewesen sind in ihren Merkmalen an ihre Umwelt angepasst
 Evolutionstheorien, Mutation, Rekombination, Gendrift, Selektion, Präadaptation
(Antibiotikaresistenz), Artbildung (allopatrisch), ökologische Nische
8. Geschichte und Verwandtschaft
 Verwandte Lebewesen zeigen ähnliche Merkmale
 molekularbiologische Homologien (DNA, Proteine) zur Untersuchung phylogenetischer
Verwandtschaft (Wirbeltiere)Analogie, Homologie, Menschwerdung (Hominisation)

2
1. Grundlagen der Chemie der Zelle
Funktionelle Gruppen (prägen das physikalische/ chemische Verhalten der Moleküle)

 Hydroxylgruppe (-OH)
 Carboxylgruppe (-COOH)
 Aminogruppe (-NH2)

1.1 Kohlenhydrate – Nährstoffmoleküle der Zelle

 Zucker = Kohlenhydrate, die aus Wasserverbindungen (Hydraten, Hydroxylgruppen) und
Kohlenstoffketten bestehen
 Vielfalt durch Art der Verknüpfung der Glukosemoleküle
 Funktion: Bau- und Gerätsubstanzen, Grundlage des Energiestoffwechsels,
Energiegewinnung und Energiespeicherung  oxidative Reaktion/ Zellatmung

Monosaccharide  Glukose (Traubenzucker, C6H12O6):

direkte Energieversorgung
 Fruktose (Fruchtzucker)
 Ribose (RNA) Bindung über Hydroxylgruppe,
 Desoxyribose (DNA) Wasser austritt
Disaccharide  Saccharose (Rohr- oder
Rübenzucker)
 Maltose (Malzzucker)
Polysaccharide  Stärke (Amylose, Amylopektin):
(Makromoleküle) Reservestoff der Pflanzenzellen
 Glykogen: Reversestoff der
ab 10 Moleküleinheiten
tierischen Zellen
 Zellulose: Hauptbestandteil
pflanzlicher Zellwände

1.2 Fettsäuren – Baustoffe für die Membran

 Fettsäuren = Kohlenwasserstoffketten mit Carboxylgruppe (sehr reaktionsfreudig, meist
gebunden)
 Vielfalt durch Zahl und Stellung der Doppelbindungen
 Fettsäuren mit Doppelbindung: ungesättigt
 Fettsäuren ohne Doppelbindung: gesättigt
 Fette = dreiwertiger Alkohol (Glycerin) + drei Fettsäuren
 Phospholipide = Cholin, Phosphat, Glycerin (hydrophil, polar) + zwei Fettsäuren (hydrophob)
 Funktion: Energiespeicher, Aufbau von Membranen

Mono-, Di-, Triglyceride  Verbindung von 1-3 Fettsäuremolekülen mit Glycerin

(Zuckeralkohol)
 in der Form: Nährstoffe können auch zu Wasser und
Kohlenstoffdioxid abgebaut werden (doppelt so großer

3
 Energiegewinn, wie bei Glukoseabbau)
Lipide/ Phospholipide  wichtiger Bestandteil der Lipide, die die Biomembran bilden

1.3 Aminosäuren – Bausteine der Proteine

 20 natürlich vorkommende Aminosäuren Aminosäuren, die sich nur in Resten
unterscheiden
 = Aminogruppe + Carboxylgruppe + Wasserstoffatom + Seitenkette (Aminosäurerest)
 Dipeptide mit Peptidbindung: Reaktion eines Wasserstoffatoms der Aminogruppe mit der (-
OH) Gruppe der Carboxylgruppe des anderen Moleküls unter Wasseraustritt
 freie Amino- und Carboxylgruppen reagieren: Entstehung von Ketten (Polypeptiden
= Proteine)
 verschiedene Konformationen möglich: Konformation eines Proteins wird durch die
Reihenfolge der Aminosäuren in der Kette determiniert, also durch die
Aminosäuresequenz
 Funktion: können Moleküle durch reversible Wechselwirkung (v.a. Wasserstoffbrücken)
binden und erkennen, Signalübermittlung, Stoffaustausch zwischen Zellen
 Proteine: Transportproteine (Hämoglobin), Hormone (Insulin, Glucagon), Antikörper
(Immunglobine), Enzyme (Amylasen, Lipasen, Proteasen), Toxine (Schlangengifte,
Bienengifte), Strukturproteine (Kollagen, Keratin), Kontraktile Proteine (Actin, Myosin
Muskelproteine)

unpolar  Alanin  Prolin

 nicht wasserlöslich (hydrophob)  Glycin  Tryptophan
aber lipophil  Isoleucin  Valin
 lange Kohlenstoffreste  Leucin  Methionin
 ungleichmäßige  Phenylalanin
Elektronenverteilung
polar  Serin  Asparagin
 (-OH) Gruppe  Threonin  Glutamin
 (-SH) Gruppe  Tyrosin
 (-O) Gruppe
positiv geladen  Histidin
 (-NH+) Gruppe  Arginin
 Lysin
negativ geladen  Asparaginsäure
 (-O-) Gruppe  Glutaminsäure

1.3.1 Strukturebenen
 Konformation bestimmt die Funktion, welche durch Temperatur, pH-Wert und
Ionenkonzentration beeinflusst wird

Primärstruktur
 bestimmt spezifische Eigenschaften
 Reihenfolge (=Aminosäuresequenz) für jedes Protein einzigartig
Sekundärstruktur
4
  Windungen und Faltungen
 wiederholende Abschnitte in Aminosäuresequenz, die jeweils einem räumlichen Muster
entsprechen
 schraubige Anordnung: - Helix
 gefaltete Abschnitte: -Faltblatt
Tertiärstruktur
 dreidimensionale Anordnung eines Proteins
 jedes Protein hat eine spezifische Raumstruktur/ Konformation
 basieren auf:
 Wasserstoffbrückenbindungen,
 Ionenbindungen zw. sauren und basischen Aminosäuren-Resten, hydrophobe Wechselwirkungen
 kovalente Bindungen zwischen Schwefelatomen (Disulfid-Brücken): Stabilität
Quartärstruktur
 Anordnung im Raum
 Proteine sind meist aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzt

2. Organisation und Funktion der Zelle

Zelle: grundlegende Bau-
und Funktionseinheit
aller Organismen

 alle Organismen
bestehen aus einer oder
mehreren Zellen
 alle Zellen entstehen aus
bereits existierenden Zellen

5
 alle lebenswichtigsten Funktionen eines Organismus treten innerhalb einer Zelle auf
 Bakterie: eine Zelle/ Mensch: ca. 100 Trillionen Zellen (1018)

Organisationsebene

einf. Molekülkompl. Mo.OrganelleZelleGewebeOrganOrgansystemOrganismus

2.1 Die Zelltypen Protozyte (Prozyte) und Euzyte

Protozyte/ Prokaryoten Euzyte/ Eukaryoten
Vorkomme  größte Gruppe Bakterien (z.B.  Pflanzen
n Pansenbakterien)  Pilze
 Cyanobakterien (groß, Photosynthese)  Tiere
 Archaeen/ Archaebakterien

Aufbau  kein Zellkern: genetisches Material  genetisches Material im Zellkern

frei im Zytoplasma als Nucleoid + eingeschlossen
DNA-Ringe (= Plasmide)
viele Zellorganellen:
 keine Gliederung in Kompartimente
oder Organellen  Zellkern im Nukleolus
 meist Zellmembran und Zellwand (aus  Mitochondrien
Murein)  Ribosomen
 asexuelle Vermehrung: Zweiteilung  Dictyosomen
 endoplasmatisches Reticulum (glatt
wenige Zellorganellen:
und rau)
 Ribosomen (70 S)  Lysosomen
 Zellwand  Mikrotubuli
 evtl. Geißel  Zentriolen (nur Tierzellen)
 Chloroplasten (nur Pflanzenzellen)
 Zellwand (nur Pflanzenzellen)
 Zellsaftvakuole (nur Pflanzenzellen)
Fazit relativ einfacher Aufbau relativ komplexer Aufbau

2.2 Endosymbiontentheorie – Herkunft der Eukaryotenzelle

Hinweise auf Verwandtschaft von Prokaryoten und Eukaryoten
6
 einheitliche Verschlüsselung der Erbinformation
 Art der Proteinsynthese
 evolutive Entwicklung der eukaryotische Zelle aus prokaryotischen Zelle

Endosymbiontentheorie

 Beobachtung: Mitochondrien und Plastide vermehren sich unabhängig von Zellzyklus durch
Zweiteilung
 Aufstellung der These: Organellen könnten von ursprünglich frei lebenden Einzellern
abstammen
1. große, organellenfreie Prokaryoten nahmen kleine, bakterienähnliche Organismen z.B. als
Beute in Zelle auf
2. wurden aber nicht verdaut sondern lebten im Cytoplasma der Wirtszelle (vielleicht als
Parasit) weiter
3. vorteilhaft für beide Partner Entstehung eines Organismus, indem Wirt und Symbiont
immer stärker voneinander abhängig wurden und einzelne Bestandteile nicht mehr
getrennt voneinander existieren könnten
 Annahme: Vorläufer der Mitochondrien Prokaryoten, die mit Sauerstoff aus organischer
Nahrung Energie gewinnen konnten
 Annahme: Vorläufer der Plastide aus blaualgenähnlichen, Fotosynthese betreibenden
Prokaryoten

Stützung der Theorie

 wegen der Aufnahme der Vorläufer der Mitochondrien und Plastide durch Phagocytose in
die Zelle  doppelte Membran und eigene Erbsubstanz
 äußere Membran: Phagocytosevesikel/ Zellmembran der Wirtszelle
 innere Membran: Zellmembran des Prokaryoten
 Mitochondrien, Plastide ähneln heutigen Prokaryoten in Größe, Größe der Ribosomen 70S
und Proteine der inneren Membranen von Plastiden und Mitochondrien = der Zellmembran
von Prokaryoten

Offene Fragen

 Entstehung des inneren Membransystems

 Kernhülle, ER, GA und verwandte Strukturen  wahrscheinlich durch Einstülpungen der
Zellmembran
 Gliederung der Erbinfo in Chromosomen
 Entwicklung des Spindelapparats; Abläufe bei Zellteilung
 Entstehung der Eukaryotengeißel

2.3 Bau und Aufgaben wichtige Zellorganellen/ Strukturen der Zelle

7
Organellen: nach Bau und Funktion im Stoffwechsel abgrenzbare Bestandteile von Pflanzen-
und Tierzellen (nur im elektronenmikroskopischen Bild sichtbar)

Zellkern
 Steuerzentrum der Zelle
 Steuerung aller Stoffwechselprozesse mit Botenmolekülen aus Ribonukleinsäure
(RNA): enthalten genetische Informationen für Aminosäuresequenz eines
bestimmten Proteins
 über Kernporen (Öffnungen von 100 nm Durchmesser) ins Cytoplasma
 Austausch größerer Moleküle zwischen dem Innern des Zellkerns und Cytoplasma
 Speicherung der genetischen Information
 enthält Großteil der Erbinformation einer Zelle
 für Bau der Zellbestandteile
 genetisches Material in Form von:
 Chromosomen während Zellteilung
 Chromatin (Gesamtheit der Chromosomen; leicht anfärbbar; Komplex aus
Desoxyribonukleinsäure (DNA) und Strukturproteinen als unstrukturierte Masse)
 Schutz/ Transport: von doppelter Membran (= Kernhülle) umschlossen
(Zwischenraum von 20-40 nm)

8
 Ribosomenbildung (80 S) im Nucleolus/ Kernkörperchen (kann je nach Art und
Entwicklungsstadium der Zelle auch mehrere geben)
 Wachstum und Entwicklung

Ribosomen
 Orte der Proteinbiosynthese/ Eiweißbildung: Verbindung von Aminosäuren zu Proteinen
 bestehen aus Proteinen und RNA; keine Membran; frei oder an das ER (endoplasmatische
Reticulum) gebunden (raues ER)

Endoplasmatisches Reticulum (ER)

 Synthese/ Verarbeitung anderer Stoffe und innerzellulärer Stofftransport
 ausgedehntes Membransystem, das röhrenförmige/ flächige Hohlräume (= Zisternen)
bildet; durchzieht die ganze Zelle und geht direkt in die Kernhülle über
 steht mit anderen Organellen in Verbindung
 raues ER: Bereiche, an dessen Membranbereiche Ribosomen angelagert sind
 synthetisieren Proteine für Einbau in Membranen oder für in Vesikeln verpackten
Sekreten, die die Zelle verlassen sollen
 Drüsenzellen: sehr stark von rauem ER durchzogen
 glattes ER: Ribosomen freie Bereiche
 Synthese von Lipiden für neue Membranen
 Tierzellen: Herstellung von bestimmten Hormonen
 Leberzellen: Abbau von Giften und Arzneimitteln

Dictyosomen
 Umwandlung der Syntheseprodukte des ER; Speicherung; Weitertransport in Golgi-Vesikeln
 Stofftransport zwischen ER einzelnen Zisternen der Dictyosomen und Zelloberfläche durch
Auf- und Abgabe von Vesikeln
 bestehen aus übereinandergestapelten, flachen Membranzisternen
 Gesamtheit aller Dictyosomen (= Golgi-Apparat)
 Zellkern und ER zugewandte Bildungsseite:
 Aufnahme von Syntheseprodukten
 Verschmelzung von ER abgeschnürrten Transportvesikel mit Membran der
Dicytosomen
 gegenüberliegende, Zellmembran zugewandte, Sekretionsseite:
 Abschnürrung von Golgi-Vesikeln
 Weitertransport zu Zelloberfläche oder Lysosomen
 Produkte des ER werden chemisch verändert, während sie den Golgi-Apparat passieren z.B.
Entstehung von Glykoproteinen

Mitochondrium
9
 Organellen der Zellatmung: aus Zuckern, Fetten und anderen Nährstoffen wird mit
Sauerstoff Energie gewonnen (und Wasser + CO2) und in chemische, nutzbare Form
umgesetzt
 aerober Abbau der Brenztraubensäure, Atmungskette
 Stoffabbau zur Energiegewinnung
 in Zellen mit hoher Stoffwechselrate viele Mitochondrien
 Gliederung der Membran in zwei Kompartimente
 äußere, glatte Membran
 innere: zahlreiche Entfaltungen nach innen =
Cristae (sg. Crista)
 Intermembranraum = Raum zw. Membranen
 Matrix = Innenraum
 enthält Ribosomen und mitochrondiale DNA
 zahlreiche Enzyme des Kohlenhydrats- und Lipidstoffwechsels

Chloroplasten (Plastiden) nur in Pflanzenzellen

 Organelle der Photosynthese  Stoffabbau mithilfe von Sonnenenergie
 von 2 Membranen umgeben
 im Inneren: weiteres Membransystem aus flachen Zisternen, den Thylakoiden
 Einstülpungen der inneren Membran
 Grana
 dreifache Kompartimentierung:
 Stroma
 Intermembranraum
 Thylakoid-Innenraum

Zellwand
 Verhinderung zu hoher Wasseraufnahme und Platzen: feste Form wirkt osmotischem Druck
entgegen
 Zellwand + Vakuole: Stabilität
 an Außenseite der Zellmembran; besteht aus 20-30nm dicken Cellulosefasern; Poren
(Durchschnitt von Plasmodesmen); membranumhüllte Cytoplasma-Stränge

Lysosomen nur in Tierzellen

 Verdauung von Zelleigenem und zellfremdem Material um Bausteine der Zelle für neue
Synthesen zugänglich zu machen
 von Golgi-Apparat abgeschnürrte Vesikel; enthalten Enzyme für Abbau von
Makromolekülen
 bei Tod, Abgabe von Enzymen nach außen  Zelle verdaut sich selber
 Abbauprodukte von Nachbarzellen wiederverwendet
 Pflanzenzellen: keine Lysosome  Vakuolen übernehmen Funktion
10
Zellsaftvakuole (nur in Pflanzenzellen)
 große Vesikel, die der Verdauung von Makromolekülen dienen + Speicherung der Produkte
des Zellstoffwechsels + Festigkeit des gesamten Pflanzenkörpers + Stoffaufnahme und -
ausscheidung
 enthält wässrige Lösung mit verschiedenen organischen und anorganischen Stoffen
 entstehen bei Endocytose oder Fusion von Vesikeln die von ER und GA abgeschnürrt
werden
 Bestandteile des inneren Membransystems
 bei ausgewachsenen Pflanzenzellen; zentral gelegen, groß
 durch osmotischen Wert: Zentralvakuole sorgt für Innendruck der Pflanzenzellen = Turgor

Peroxisomen/ Microbodies
 mit Enzymen: Abbau von Fettsäuren und andere Substrate
 häufig Katalase: zerlegt Zellgift Wasserstoffperoxid in Sauerstoff und Wasser
 Leberzellen: Entgiftung von Alkohol und andere schädliche Verbindungen
 vesikelähnliche Organellen; schnürren sich nicht nur vom inneren Membransystem ab,
sondern vermehren sich durch Teilung

Cytoskelett
 Netzwerk feiner Proteinstrukturen
 Gesamtheit = Cytoskelett
 mechanische Festigkeit der Zelle und hält Zellorganellen an ihrem Platz im Cytoplasma +
Bewegungsvorgänge  Formänderungen ganzer Zellen + Transportvorgänge in Zelle wie
z.B. Cytoplasmaströmung und Transport von Vesikeln
 Unterscheidung röhrenförmige und fadenartige Bestandteile
 Koordinierung der im Raum verteilten Enzyme

Mikrotubuli
 Zellbewegung + Regulierung und Aufrechterhaltung der Zellgestalt in Form eines Zellskeletts
+ (interzellulärer Stofftransport als Röhren/ Kanäle)
 Röhren (ca. 25nm Durchmesser)
 Wand aus Tubulin (globulären Protein)
 Wachsen durch Anlagerung neuer Tubulinmoleküle an einem Ende
 Verkürzung bei Abbau
 Auf- und Abbau: Bewegung der Chromosomen bei Kernteilung
 auch Geißeln und Cilien enthalten Mikrotubuli
 Centriolen: Zentren zur Organisation der Mikrotubuli (nur in Tierzellen)
 verdoppeln sich vor Zellteilung
 mit Aufbau des Spindelapparats in Centrosom-Regionen
11
Mikrofilamente
 dünne, aber dennoch stabile Proteinfäden aus Aktin + Myosinelemente
 Bewegung: Cytoplasmaströmung, Muskelanspannung, Darmwand

2.3 Wichtige Vergleiche

2.3.1 Vergleich zwischen Mitochondrien und Chloroplasten
Gemeinsamkeiten Unterscheide
Membranen, die keine Verbindung zum verschieden Funktion (Zellatmung/
innnernen Membransystem der Zelle haben Photosynthese)
eigene DNA, RNA und Ribosomen Mitochondrien: 2-fache Kopartimentierung
Chloroplasten: 3-fache Kompartimentierung
vermehren sich unabhängig vom Farbe grün/ farblos
Zellteilungszyklus durch Zweiteilung

2.3.2 Gemeinsamkeiten Bakterie und Mitochondrien

 Ribosomen mit 70S
 von mindestens einer Biomembran umgrenzt
 ringförmiges DNA-Molekül, dass nicht von einer Membran umgrenzt ist

3. Bau und Funktion einer Biomembran

3.1 Modellvorstellungen von einer Biomembran
Bilayer-Modell
 Lipid-Doppelschicht: hydrophile Gruppen der Lipide nach außen und hydrophobe ins Innere
 Problem: Proteinanteil außer Acht gelassen

Davson-Danielli-Modell
 Auflagerung der Proteinmoleküle an hydrophiler Außenseite
 Problem: nicht alle Membranen sind gleich aufgebaut  unterschiedliche Struktur und
chemische Zusammensetzung abhängig von Funktion (z.B. Zellmembran und Membran
einer Organelle)
Flüssig-Mosaik-Modell (heute gültiges Modell)
 zähflüssige Lipid-Doppelschicht, die im Inneren lipophil (hydrophob) und an den
Außenseiten hydrophil (lipophob) ist
 Membranproteine:
12
  periphere Proteine: außen auf die Doppelschicht aufgelagert
 integrale Proteine: reichen in die Lipid-Doppelschicht
 Membranporen (Tunnelproteine)

3.2 Feinbau der Membran (Flüssig-Mosaik-Modell)

Lipid-Doppelschicht
 besteht aus einzelnen Phospholipidmolekülen (Glycerin + 2 Fettsäuren + Phosphorsäure
(polar)) die eine Lipiddoppelschicht bilden
 Grundstruktur der Biomembran  Stabilität, Flexibilität, Durchlässigkeit
 unpolare Bereiche zeigen zum Inneren der Membran
 polare Köpfe (Phosphorsäure) zeigen nach außen zur wässrigen Phase
 Zusammenhalt durch hydrophobe Wechselwirkungen
 kein Austausch mit Doppelschicht der gegenüberliegenden Lipide
 zähflüssige Konsistenz
 Semipermeabilität

Temperatureinfluss auf Biomembran

 steigende Temperatur: Zunahme der Beweglichkeit der Moleküle; Membran wird flüssiger
 sinkende Temperatur: gelartige Verfestigung
 Tierzelle: Lipid Cholesterin sorgt dafür, dass der Flüssigkeitszustand auch bei
Temperaturschwankungen weitgehend konstant bleibt

Membranproteine
 eingebettet in Lipiddoppelschicht; größer, beweglicher als Lipidmoleküle
 verschiedener Anteil und Funktion der Proteine
 Proteine bestimmen die spezifische Funktion der Membran
 integrale Proteine (= Proteine, die mehr oder weniger weit in die Lipidschicht hineinragen)
 durch hydrophobe Wechselwirkungen an Lipidmoleküle gebunden
 in Membran verankert
 periphere Proteine (= Proteine, die einen lockeren Kontakt mit der Membran haben; außen
auf die Doppelschicht aufgelagert)
 Proteine sind ungleichmäßig verteilt
 Struktur der äußeren und inneren Membranebene unterscheidet sich
 Membranporen (Tunnelproteine)

Aufgaben/ Art der Proteine

 Porenproteine: halten Öffnungen wie die Kernporen offen, damit sie nicht sofort wieder
zufließen

13
 Transportproteine: Beförderung von spezifisch bestimmten Stoffen durch Membran/ oder
Bildung von Kanälen für Stoffaustausch
 eingelagerte Enzyme und Rezeptoren: besitzen Bindungsstellen für bestimmte Moleküle
 Enzyme: Beschleunigung von Stoffwechselprozessen innerhalb der Zelle/ Membranraum
 Rezeptoren: Austausch von Informationen zwischen Zelle und Umgebung
 chemisches Signal in extrazellulärer Flüssigkeit (z.B. Hormon, Nervenüberträgerstoff/
Neurotransmitter) durch äußere Bindung an einen Rezeptor löst Reaktion in Zelle
aus
 Eiweißmoleküle mit eingebauten Signalsequenzen
 im Cytoplasma aufgebaut, in Membranen eingeschleust und in speziellen
Zellorganellen (den Dictyosomen) verändert
 Signal: wie Adresse, damit Proteine in jeweilige Zielorganelle gelangen

Membrankohlenhydrate
 Zellmembran enthält zusätzlich Kohlenhydrate (10% des Trockengewichts); nur in nach
außen gerichtete Schicht der Zellmembran
 kurze, verzweigte Zuckerketten, die an Lipid- oder an Proteinmoleküle gebunden sind (=
Glykolipide/ Glykoproteine)
 Gesamtheit = Glykokalyx
 unterscheiden sich zwischen verschiedenen Arten, Individuen einer Art, Zellen eines
Organismus
 Erkennungsmerkmale für Zellen
 bei Erythrocyten Funktion der Antigene: Immunabwehr, Unterscheidung körpereigene/
fremde Zellen

Verbindungen zwischen Zellen

 vielzellige Organismen
 Zusammenschließung von Zellen zu Geweben
 strukturelle und funktionelle Einheit
 Informationsaustausch mit benachbarten Zellen
 Pflanzenzellen
 zusätzliche Zellwand, die von Kanälen durchsetzt, durch die Cytoplasmastränge
gehen (= Plasmodesmen)
 Zellmembran der einen Zelle geht an Plasmodesmen kontinuierlich in die
Zellmembran der Nachbarzelle über
 Tierzellen (Kontakt durch Proteine: drei Typen von Zellkontakten)
1. mechanischer Zusammenhalt: Stabilisierung des Gewebes
 Desmosomen: bestehen aus
Haftplatten ( = punktförmigen

14
 Bereichen aufgelagerter Proteine, an denen sich auf der Cytoplasmaseite ganze Bündel
von Cytoskelettfilamenten anheften)
 spezielle Filamente verbinden die Haftplatten der benachbarten Zelle durch beide
Zellmembranen hindurch
2. Abdichtungsfunktionen
 Verschlusskontakte/ tight junctions verhindern, dass extrazelluläre Flüssigkeit in
Zellzwischenräume gelangen
3. Kommunikationskontakte
 Kommunikationskontakte/ gap junctions gewährleisten den Austausch
 große Proteinmoleküle bilden Poren in der Membran
 direkte chemische Kommunikation

3.3 Aufgaben und Funktion der Membranen

 Steuerung des Austauschs von Stoffen innerhalb der Zelle, mit anliegenden Zellen und der
unbelebten Umgebung
 Vermittler zwischen Außenwelt und dem Zellinnern
 selektiver Transport/ Semipermeabilität
 innere Kompartimentierung: das Zytoplasma einer Zelle wird durch Biomembranen in
abgegrenzte Bereiche unterteilt
 Schaffen von Reaktionsräumen, die jeweils unterschiedliche Stoffwechselprozesse
begünstigen: Regulation des Stoffwechsels
 gegenläufige Stoffwechselreaktionen können gleichzeitig nebeneinander ablaufen
 unterschiedliche Konzentration der gelösten Teilchen und pH-Wert in
Kompartimenten
 Vergrößerung der inneren Oberfläche der Zelle (bei Zellen, die große Stoffmengen
aus der Umgebung aufnehmen, ist auch die Zelloberfläche durch feine
Ausstülpungen (= die Mikrovilli) vergrößert  schneller, effektiver)
 unterscheiden sich in Durchlässigkeit für verschiedene Stoffe = Permeabilität
 Beteiligung an Stoffwechsel durch eingelagerte Enzyme
 Abgrenzung der Zelle nach außen (extrazellulärem Raum)

4. Stofftransport durch Biomembranen

 Zellen müssen manche Stoffe in bestimmten Konzentrationen von außen aufnehmen, da
diese im Innern benötigt werden
 andere Stoffe werden selbst aufgebaut und werden in die Umgebung abgegeben
 verschiedene Transportmechanismen, die sich durch die Geschwindigkeit und den
Energieaufwand unterscheiden

15
4.1 Diffusion und Osmose
Diffusion = Gleichmäßige, selbstständige Verteilung von Teilchen im zur Verfügung stehenden
Raum bis zum Konzentrationsausgleich. Wird durch ungerichtete Eigenbewegung der Teilchen
(Brownsche Molekularbewegung) bewirkt (passiver, physikalischer Vorgang), die mit der
Temperatur zunimmt.
 Geschwindigkeit abhängig von: Art des gelösten Stoffs, Höhe des Konzentrationgefälles,
Strecke die überwunden werden muss
Osmose: Eingeschränkte, einseitige Diffusion durch eine selektiv permeable (semipermeable)
Membran. Nur lipophile Stoffe, kleine unpolare Moleküle (z.B. Sauerstoff und
Kohlenstoffdioxid) und die sehr kleinen Wassermoleküle können die Biomembran
durchdringen, andere im Wasser gelöste Teilchen wie z.B. Ionen und Zuckermoleküle dagegen
nicht.
 einfacher, energiesparender und effektiver Transortmechanismus für Wasser über kurze
Distanz
 Entstehung eines osmotischen Drucks (abhängig von Zahl der gelösten Teilchen der Lösung),
wenn sich nur ein Stoff verteilen kann (Bsp.: Wasser und Zuckermoleküle)
 Volumenzunahme
 messbar mit Osmometer
 osmotischer Druck wirkt dem vollständigen Konzentrationsausgleichs entgegen: nach einer
Zeit Gleichgewicht: Je Zeiteinheit diffundieren gleich viele Wasserteilchen durch die
Membran in die Lösung, wie sich diese in umgekehrter Richtung aufgrund des steigenden
Drucks wieder verlassen

Osmoregulation- Osmose und der Wasserhaushalt der Zelle

= Ausgleich des veränderten osmotischen Drucks durch Aufnahme/ Ausscheidung von Ionen/
Wasser
 Plasmolyse = in hypertonischer Umgebung (höher konzentriert, Wasser) nimmt das
Volumen des Zellplasmas ab, da es Wasser an die Umgebung verliert
 Pflanzenzelle: Vakuole verliert an Volumen; Zellplasma löst sich von Zellwand
 Tierzelle: Schrumpfen, Verlieren der Form; rote Blutkörperchen: Stechapfelform

 Deplasmolyse = rückgängig machen der Plasmolyse in isotonischer Umgebung (Umgebung

die, dem osmotischen Wert entspricht
 nur möglich, wenn die Zellen noch nicht beschädigt sind
 Kriterium für Lebensfähigkeit: Plasmolyse und Deplasmolyse

 Zellen in hypertonischer Lösung (z.B. reines Wasser)

 können durch Wassereinstrom platzen (v.a. tierische Zellen)
 Pflanzenzellen: können Zellsaftdruck (= Turgor) wegen Zellwand etwas anpassen

16
4.2 Stofftransport- Proteingebundener Transport
 das hydrophobe Innere der Lipid-Doppelschicht ist für Ionen und große polare Moleküle
nahezu undurchdringlich
 Transportproteine

4.2.1 Passiver Transport

 in Richtung des Konzentrationsgefälles
 kein Energieaufwand

Einfache Diffusion
 kleine ungeladene Moleküle z.B. Kohlenstoffdioxid und Sauerstoff können einfach durch die
Biomembran diffundieren

Erleichterte Diffusion über einen Kanal: Tunnelproteine

 von Tunnelproteinen gebildete Tunnelkanäle, die die Membran ganz durchspannen
 Ionen und große Moleküle wandern dem Konzentrationsgefälle folgend durch
Membranporen
 öffnen sich meist erst mit einem Signal (z.B. Botenstoff; Änderung des elektrischen
Potenzials)
 Wasserkanäle (= Aquaporine)

Erleichterte Diffusion über Carrierproteine

 auf bestimmte Moleküle spezialisiert

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 haben eine Bindungsstelle für den Stoff
 ändern ihre Konformation bei kurzzeitiger Anbindung mit Substrat
 durch Umlagerung, wird das Molekül auf der anderen Seite freigelassen

Erleichterte Diffusion: Cotransport - Carrier mit zwei verschiedenen Bindungsstellen

 Konformation, wenn beide Bindungsstellen besetzt sind
 Transport in gleiche oder entgegensetzte Richtung

4.2.2 Aktiver Transport

 viele lebensnotwendige Stoffe liegen außerhalb der Zelle in geringer Konzentration vor
 Transport durch spezielle Membranporen erfolgt gegen ein Konzentrationsgefälle unter
Verbrauch von Stoffwechselenergie (ATP)

Carrierproteine: Primär aktiver Transport

 An- oder Abkoppeln des Substrats ist energieaufwendig
 Energie wird oft verwendet, um einen Ionengradienten zu erzeugen (z.B. Protonenpumpe)

Carrierproteine: Sekundär aktiver Transport

 der zu transportierende Stoffe und zurückströmende Ionen werden gleichzeitig
entgegengesetzt durch die Membran befördert

4.3 Stofftransport- Membrangebundener Transport

 größere Moleküle oder Nahrungspartikel werden in Membranbläschen (= Vesikel/ groß: =
Vakuole) eingeschlossen und transportiert
 Membranfluss = ständiges Ineinanderübergehen der Membranen auch innerhalb der Zelle
für den Transport von Substraten und die Weiterverarbeitung oder Membranstücke (außer
Mitochondrien, Plastide und Peroxisomen)

Endocytose
 Einsenkung der Zellmembran an Berührungsstelle mit Fremdkörpern
 Membran umschließt Fremdkörper und schnürrt sich zu einem Vesikel/ Vakuole ab
 (Verschmelzen der Vakuole mit Lysosomen, die Verdauungsenzyme enthalten)

 Phagocytose = Aufnahme von festen Partikeln (nur bei Einzellern und tierischen Zellen)
 Pinocytose = Aufnahme von Flüssigkeitströpfchen und aller im Tröpfchen gelösten Stoffen

Rezeptorvermittelte Endocytose

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 Rezeptorproteine ragen aus Membran heraus (spezielle Erkennungsstrukturen für Bindung
mit bestimmten Molekülen)
 gehäuft an leicht gesenkten Membranstellen = coated pits
 mit Proteinen ummantelter Vesikel = coated vesicles
 größere Menge einer Substanz kann aufgenommen werden, deren Konzentration in der
Zelle gering ist (z.B. Cholesterin)

Exocytose
 Abfallstoffe der Zelle/ Sekrete aus Drüsenzellen werden ausgeschieden
 Vesikel treten mit der Zellmembran in Kontakt
 Verschmelzen an der Berührungsstelle
 Entstehung einer Öffnung nach außen
 Inhalt des Vesikels wird nach außen abgegeben
 z.B. unverdauliche Reste

5. Enzyme als Biokatalysatoren

Enzyme = hoch spezialisierte Proteine, die biochemische Reaktionen katalysieren, die
Stoffwechselreaktion beschleunigen, ohne sich dabei selbst chemisch zu verändern
 Katalysator aller Stoffwechselreaktionen
 beschleunigen Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie absetzen
 werden bei der Reaktion nicht verbraucht
 wirken in geringen Konzentrationen
 sind substratspezifisch: setzen nur eine bestimmte Verbindung, ihr Substrat, katalytisch um
 sind wirkungsspezifisch: katalysieren nur eine bestimmte Reaktion ihres Substrats

5.1 Bedeutung von Enzymen

 Ein-Gen-Ein-Enzym-Theorie: ein Gen bewirkt die Herstellung eines spezifischen Enzyms
 Ausstattung mit Enzymen bestimmt Leistung von Zellkompartimenten, Zellen, Geweben,
Organen, Leistung des ganzen Organismus

5.2 Aktivierungsenergie
Aktivierungsenergie = Energie, die erforderlich ist, um Moleküle in einen reaktionsbereiten
Zustand zu versetzen, indem bestehende
Bindungen gelockert und neue verknüpft werden.

 endergonische Reaktionen: Zufuhr von Energie

 exergonische Reaktion: läuft von alleine ab,
Energie wird frei, braucht keine
Aktivierungsenergie
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 exergonische Reaktionen laufen unter gegebenen Bedingungen nicht spontan ab =
metastabil  benötigen Aktivierungsenergie

Herabsetzung der Aktivierungsenergie

 Erhitzung der Ausgangsstoffe

 Problem: Temperatur über 40 °C wird nicht von organischen Stoffen toleriert
 Enzyme können chemische Bindungen in Molekülen auch bei niedrigen Temperaturen
lockern und in veränderter Weise neu bilden

Beschleunigung von Reaktionen

 durch Herabsetzung der Aktivierungsenergie, kann sich ein Gelichgewicht zwischen

Ausgangsstoffen und Endprodukten schneller einstellen
 Katalysatoren können Reaktionsgleichgewicht nicht verschieben, Differenz der freien
Energie nicht verändern aber Reaktion beschleunigen

Biokatalysator vs. technischer Katalysator

 Enzyme sind höchst spezifisch (katalysieren meist nur eine Reaktion eines bestimmten
Stoffes/ Substrats = substrat- und wirkungsspezifisch)
 Enzym wirksamer und schneller als technischer Katalysator
 Enzyme können in Wirkung reguliert/ angepasst an Anforderung werden

5.3 Struktur und Wirkungsweise von Enzymen

 Enzyme = Protein + andere Bestandteile
 Ausbildung von zwischenmolekularen Kräften v.a. Wasserstoffbrückenbindungen (Kräfte
von Sekundär- und Tertiärstruktur)
 Aktives Zentrum = taschen-/ spaltenförmige Einbuchtung des Proteinmoleküls, indem die
Reaktion und Substratbindung stattfindet

Schlüssel-Schloss-Prinzip

 Substrat und aktives Zentrum binden sich nach Schlüssel-Schloss-Prinzip

 manchmal folgt eine Konformationsänderung des Enzyms bei Anbindung (allosterische)=
Induced-fit-Mechanismus
 genaue Passung: hohe Substratspezifität der Enzyme
 nur Bindung an Substrat oder chemisch eng verwandte Stoffe

Enzym-Substrat-Komplex (ES-Komplex)
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 Substrat wird in einer für die Reaktion günstigen Position im aktiven Zentrum
vorübergehend an das Enzym gebunden
 Beteiligung des Katalysators bemerkbar wegen:
 bei gleichbleibender Enzymkonzentration und steigender Substratkonzentration:
Erreichen eines Maximalwerts; Geschwindigkeit abhängig von Enzymkonzentration;
zu wenige: besetzt
 ES-Komplexe absorbieren Licht anderer Wellenlängen als Enzym und Substrat alleine

Übergangszustand

 Aktivierungsenergie erforderlich zur Überwindung des Übergangszustands

 Bildung des ES-Komplexes: Eröffnung eines neuen Reaktionsweg dessen Übergangszustand
mit weniger Aktivierungsenergie überwunden werden kann
1. Physikalische Spannung: Streckung der Bindungen, die dadurch instabil werden
2. Hinzufügen von Ladungen
3. passende räumliche Ausrichtung
 Grund für Wirkungsspezifität und energieärmeren Übergangszustand:
Ladungseigenschaften von Aminosäureresten im aktiven Zentrum und weitere Wirkgruppen
des Enzyms (Co-Faktoren)

Zusammengesetzte Enzyme

 Proteinanteil (= Apoenzym) + andere Wirkgruppen

 zusammengesetzte Enzyme nur funktionsfähig, wenn beide Anteile zusammen als
Holoenzym vorliegen
1. Coenzyme (= kleine organische Moleküle, die nur lose mit Apoenzym verbunden sind)
 übertragen während Katalyse bestimmte Molekülgruppen (z.B. Wasserstoff,
Phosphat- oder Acetylgruppen)
 verändern sich wie das Substrat deswegen oft Cosubstrat genannt
 wichtige Coenzyme meist Vitamine
 Bsp.: ATP, NAD+
2. Prosthetische Gruppen (= dauerhafte Bindung an Apoenzym)
 meistens Übertragung von Wasserstoff und Elektronen
 Bsp.: Häm, Retinal
3. Cofaktoren (= fest verbunden; Metallionen)
 polarisieren Substrat, wodurch die erforderliche Energie heruntergesetzt wird
 Bsp.: Mn2+, Zn2+

5.4 Einflüsse auf die Enzymwirkung

Temperatur

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 RGT-Regel: bei einer Temperaturveränderung um 10 Grad verdoppelt bis vervierfacht sich
die Reaktionsgeschwindigkeit einer chemischen Reaktion
 Inaktivierungsfunktion: ab einer Temperatur von ca. 40°C nimmt die Enzymaktivität ab, da
die Tertiärstruktur der Enzymproteine durch die Hitze immer stärker verändert wird (=
Denaturierung)  meist irreversibel
 Denaturierung = Tertiärstruktur wir irreversibel (meist) verändert und damit auch die
Struktur des aktiven Zentrums (Enzymaktivität eingestellt)

pH-Wert der umgebenden Lösung

 jedes Enzym entfaltet seine volle Aktivität nur bei einem bestimmten Säuregrad der
Umgebung (pH-Optimum ( Enzymaktivität und Reaktionsgeschwindigkeit am größten) der
meisten Enzyme: pH 6-8)
 Enzyme sind pH-Wert angepasst, indem sie Reaktionen katalysieren
 kann Tertiärstruktur beeinflussen: einzelne Seitengruppen des Proteins protonieren (+ H +)
oder deprotonieren (- H+)
 Ladungsunterschiede wirken sich auf Konformation aus
 keine Ionenwechselwirkungen können mehr stattfinden
 Aktivität des Enzyms verändert sich

Enzymgifte
= Ionen, die sich so an das Enzym binden, dass es dadurch vollkommen inaktiviert wird

 viele Schwermetallionen: reagieren mit wichtigen Schwefelbrücken der Enzymproteine und

deformieren so das aktive Zentrum  Substrat kann nicht mehr umgesetzt werden
 Amanitin (Hauptgift des Knollenblätterpilzes; tödlich): blockiert die RNA-Polymerase und so
den Start der Proteinbiosynthese
 Cyanide: inaktivieren irreversibel das Enzym Cytochromoxidase (Schlüsselfunktion in
Atmungskette)
 E 605 (Insektizid): bindet sich an das aktive Zentrum der Acetylcholinesterase und blockiert
es

Substratkonzentration
 Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion steigt mit zunehmender
Substratkonzentration an, bis alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt sind konstante
Maximalgeschwindigkeit vmax, auch wenn die Substratkonzentration weiter erhöht wird

 Michaelis-Konstante KM bezeichnet die Substratkonzentration, bei der Hälfte der

Maximalgeschwindigkeit ½ vmax erreicht ist je kleiner der KM-Wert, desto höher ist die
Bindefähigkeit des Enzyms gegenüber seinem Substrat und desto höher ist seine Aktivität

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 Wechselzahl = Anzahl von umgesetzten Substratmolekülen von einem Enzymmolekül in
Sekunde (Katalase hat eine sehr hohe Wechselzahl)

1. Enzymaktivität steigt mit Substratkonzentration

2. Substratkonzentration ist so hoch, dass alle Enzyme mit Substratmolekülen besetzt sind:
keine weitere Steigung der Enzymaktivität
3. maximale Reaktionsgeschwindigkeit vmax ist erreicht

Inhibitoren/ Hemmstoffe

 kompetitive Hemmung: mit zunehmender Substratkonzentration nimmt die Hemmwirkung

ab  Maximalgeschwindigkeit bleibt gleich
 allosterische Hemmung: hohe Substratkonzentration bringt nichts

Aktivatoren

 Enzyme mit zweiter Bindungsstelle benötigen bestimmte Ionen/ ATP/ Aminosäuren/ AMP
(Adenosinmonosphat) als Aktivatoren um ihre maximale Aktivität zu erreichen
 bewirkt bessere Passung zwischen aktivem Zentrum und Substrat

5.5 Enzymregulation- Reversible Enzymhemmungen zur Regulation der

Enzymaktivität
 Moleküle, die die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflussen nennt man Effektoren:
Aktivatoren und Inhibitoren/ Hemmstoffe

Kompetitive Hemmung

 Hemmstoff und Substrat besitzen eine ähnliche Molekülstruktur

 beide konkurrieren um die Bindung am aktiven Zentrum
 gebundener Hemmstoff blockiert für kurze Zeit die Anlagerung und Umsetzung des
Substrats: Enzym wird belegt, kann den Hemmstoff aber nicht umsetzen
 Enzym-Hemmstoff-Komplex entsteht
 Stärke der Hemmwirkung hängt vom Mengenverhältnis Substrat/ Hemmstoff ab bei
starker Erhöhung der Substratkonzentration geht die Hemmung zurück

Allosterische Hemmung

 Hemmstoff (Co-Faktor) und Substrat weisen keine Ähnlichkeiten in der Molekülstruktur auf
 Hemmstoff wird an einer eigenen Bindestelle, dem allosterischen Zentrum gebunden:
Schlüssel-Schloss-Prinzip

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 durch Bindung des Hemmstoffs verändert sich die Raumstruktur/Konformation des aktiven
Zentrums und verhindert eine Substratbindung Enzymmoleküle sind inaktiv
 Stärke der Hemmwirkung hängt vom Mengenverhältnis Enzym/ Hemmstoff ab
Veränderung der Substratkonzentration hat keinen Einfluss auf die Stärke der
Hemmwirkung

Endprodukthemmung

 Endprodukt wirkt hemmend auf Reaktion: negative Rückkoppelung

 Je mehr Produkt, desto weniger aktive Enzymmoleküle, desto weniger Produkt
 erspart unnötigen Rohstoff und Energieaufwand

5.6 Übersicht Enzyme – Beispiele

Bezeichnung des Substrats + Bezeichnung der Reaktion + -ase

Oxidoreduktase katalysieren Oxidationen und  Katalase (Spaltung von

n Reduktionen durch
Übertragung von Sauerstoff,
Wasserstoff oder Elektronen
Transferasen katalysieren die Übertragung
chemischer Gruppen (wie
Methyl-, Amino-,
Phosphatgruppe)
Hydrolasen katalysieren Substratspaltung
durch Hydrolyse, also
Umsetzung eines
Wassermoleküls je gespaltener
Bindung
Lyasen katalysieren nichthydrolytische
Spaltungsreaktionen durch
Addition an Doppelbindungen
oder ihre Umkehrung
Isomerasen katalysieren Umlagerung
innerhalb von Molekülen
Ligasen katalysieren die Ausbildung
neuer Bindungen unter
Spaltung von ATP
Wasserstoffperoxid)
 DNA-Polymerase
(Kettenverlängerung des DNA-
Strangs)
 Proteasen, Peptidasen (Spaltung
von Peptidbindungen bei Proteinen
und Peptiden)
 Amylasen (Spaltung von
glykosidischen Bindungen bei Oligo-
und Polysacchariden)
 Lipasen (Spaltung der Lipid-
Esterindungen)
 Acetylcholinesterase (Spaltung der
Esterbindung bei Acetylcholin)
 Urease (Stickstoffkreislauf im
Boden)
 DNA-Ligase (Herstellen einer
Bindung zwischen Phosphat und
Desoxyribose in einem Strang der
DNA)
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25